半胱氨酸脱硫酶突变体H104Q,E156Q,D180G,Q183E和K206A通过改变对磷酸吡哆醛的结合影响酶活性

半胱氨酸脱硫酶突变体H104Q,E156Q,D180G,Q183E和K206A通过改变对磷酸吡哆醛的结合影响酶活性
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DOI：
10.13865/j.cnki.cjbmb.2015.09.08
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发表时间：
2015-10
期刊：
中国生物化学与分子生物学报
影响因子：
--
通讯作者：
谭国强
谭国强
中科院分区：
其他
文献类型：
--
作者：
张婷;李唐;赵津;谭国强

文献摘要

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大肠杆菌半胱氨酸脱硫酶（cysteine desulfurase,Isc S）是一类依赖磷酸吡哆醛（pyridoxal phosphate,PLP）的同质二聚体的酶.IscS能催化游离底物L-半胱氨酸脱硫,生成L-丙氨酸和单质硫.在此催化过程中,可形成与酶结合的半胱氨酸过硫化物中间物,并出现了7种具有不同特征性吸收峰的中间反应物.为了研究PLP的结合及中间反应物的形成及累积,对IscS中与PLP结合相关,及IscS半胱氨酸活性口袋中特定氨基酸残基位点（His104,Glu156,Asp180,Gln183