Xenopus Cytosolic Thyroid Hormone-binding Protein (xCTBP) Is Aldehyde Dehydrogenase Catalyzing the Formation of Retinoic Acid*
Xenopus Cytosolic Thyroid Hormone-binding Protein (xCTBP) Is Aldehyde Dehydrogenase Catalyzing the Formation of Retinoic Acid*
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非洲爪蟾胞浆甲状腺激素结合蛋白 (xCTBP) 是催化视黄酸形成的醛脱氢酶*
DOI：
--
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发表时间：
1999
影响因子：
4.8
通讯作者：
J. Tata
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
K. Yamauchi;J. Nakajima;Hiroaki Hayashi;R. Horiuchi;J. Tata
对源自纯化的非洲爪蟾胞质甲状腺激素结合蛋白 (xCTBP) 的内部肽片段进行氨基酸测序，结果显示与哺乳动物乙醛脱氢酶 1 (ALDH1) 的相应序列高度相似（Yamauchi, K. 和 Tata, J. R. (1994) Eur. J. Biochem. 225, 1105–1112）。在这里，我们展示了 xCTBP 与 ALDH 和 3,3',5-三碘-L-甲状腺氨酸 (T3) 结合活性共同纯化。通过使用 [125I]T3 进行光亲和标记，估计 xCTBP 中的 T3 结合位点位于氨基酸残基 93-114 中，该位点与酶的活性位点不同，但存在于 NAD+ 结合域中。从两个分离的 xALDH1 cDNA（xALDH1-I 和 xALDH1-II）推导的氨基酸序列彼此有 94.6% 的同一性，并且与哺乳动物 ALDH1 酶的氨基酸序列非常相似。两种重组xALDH1蛋白均表现出T3结合活性和将视网膜转化为视黄酸(RA)的ALDH活性，这与xCTBP相似。 mRNA 在成年雌性非洲爪蟾的肾脏和肠道中大量存在。有趣的是，它们的 T3 结合活性被 NAD+ 和 NADH 抑制，但不被 NADP+ 和 NADPH 抑制，而 NAD+ 是它们的 ALDH 活性所必需的。我们的结果表明 xCTBP 与 ALDH1 相同，并表明该蛋白可能调节 RA 合成和游离 T3 的细胞内水平。
Amino acid sequencing of an internal peptide fragment derived from purified Xenopus cytosolic thyroid hormone-binding protein (xCTBP) demonstrates high similarity to the corresponding sequence of mammalian aldehyde dehydrogenase 1 (ALDH1) (Yamauchi, K., and Tata, J. R. (1994) Eur. J. Biochem. 225, 1105–1112). Here we show that xCTBP was co-purified with ALDH and 3,3′,5-triiodo-l-thyronine (T3) binding activities. By photoaffinity labeling with [125I]T3, a T3-binding site in the xCTBP was estimated to reside in amino acid residues 93–114, which is distinct from the active site of the enzyme but present in the NAD+ binding domain. The amino acid sequences deduced from the two isolated xALDH1 cDNAs (xALDH1-I and xALDH1-II) were 94.6% identical to each other and very similar to those of mammalian ALDH1 enzymes. The two recombinant xALDH1 proteins exhibit both T3 binding activity and ALDH activity converting retinal to retinoic acid (RA), which are similar to those of xCTBP. The mRNAs were present abundantly in kidney and intestine of adult femaleXenopus. Interestingly, their T3 binding activities were inhibited by NAD+ and NADH but not by NADP+ and NADPH, whereas NAD+ was required for their ALDH activities. Our results demonstrate that xCTBP is identical to ALDH1 and suggest that this protein might modulate RA synthesis and intracellular level of free T3.
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