Regulation of focal adhesion formation and filopodia extension by the cellular prion protein (PrPC)
Regulation of focal adhesion formation and filopodia extension by the cellular prion protein (PrPC)
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细胞朊病毒蛋白 (PrPC) 对粘着斑形成和丝状伪足延伸的调节
DOI：
10.1016/j.febslet.2008.12.038
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发表时间：
2009
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Stuermer C.A.O.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Schrock Y;Solis G.P;Stuermer C.A.O.
虽然朊病毒蛋白（PrP）明显参与神经病理学，但其生理作用仍然难以捉摸。在这里，我们证明了PrP在果蝇S2，N2 a和HeLa细胞中的细胞-底物相互作用中的功能。PrP在过表达时促进细胞铺展和/或丝状伪足形成，而在下调时促进片状伪足形成。此外，PrP通常在粘着斑（FA）中积累，并且其下调导致FA数量减少，FA长度增加，沿着Src和粘着斑激酶（FAK）活化。此外，它的过度表达elaborates形成新的FA样结构，这需要完整的reggie/flotillin微结构域。总之，PrP调节过程的形成和FA动力学，可能通过涉及FAK和Src的信号转导。
While the prion protein (PrP) is clearly involved in neuropathology, its physiological roles remain elusive. Here, we demonstrate PrP functions in cell–substrate interaction in Drosophila S2, N2a and HeLa cells. PrP promotes cell spreading and/or filopodia formation when overexpressed, and lamellipodia when downregulated. Moreover, PrP normally accumulates in focal adhesions (FAs), and its downregulation leads to reduced FA numbers, increased FA length, along with Src and focal adhesion kinase (FAK) activation. Furthermore, its overexpression elicits the formation of novel FA-like structures, which require intact reggie/flotillin microdomains. Altogether, PrP modulates process formation and FA dynamics, possibly via signal transduction involving FAK and Src.
影响因子：
4
作者：
Hajj, Glaucia N. M.;Lopes, Marilene H.;Martins, Vilma R.
通讯作者：
Martins, Vilma R.
“脂筏”微域蛋白 reggie-1 和 reggie-2（flotillins）是蛋白质相互作用和信号传导的支架。
DOI：
--
发表时间：
2005
期刊：
Biochemical Society Symposium
影响因子：
--
作者：
C. Stuermer;H. Plattner
通讯作者：
H. Plattner