ATPase-dependent role of the atypical kinase Rio2 on the evolving pre-40S ribosomal subunit.
ATPase-dependent role of the atypical kinase Rio2 on the evolving pre-40S ribosomal subunit.
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DOI：
10.1038/nsmb.2403
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发表时间：
2012-12
影响因子：
16.8
通讯作者：
LaRonde-LeBlanc, Nicole
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ferreira-Cerca, Sebastien;Sagar, Vatsala;Schaefer, Thorsten;Diop, Momar;Wesseling, Anne-Maria;Lu, Haiyun;Chai, Eileen;Hurt, Ed;LaRonde-LeBlanc, Nicole
核糖体合成涉及核糖体生物发生因子与进化的前核糖体颗粒的动态关联。 Rio2 是 40S 前亚基成熟所需的非典型蛋白激酶。我们报道了结合 ATP/Mg2+ 的真核 Rio2 的晶体结构。出乎意料的是，该结构揭示了活性位点具有 ADP/Mg2+ 的磷酸天冬氨酸中间体，通常存在于 Na+-、K+- 和 Ca2+-ATP 酶中。与这一发现一致，ctRio2 在体外表现出强大的 ATP 酶活性。在体内，Rio2 停靠在核糖体上，其活性位点被封闭，其柔性环定位为与前 40S 亚基相互作用。此外，Rio2 催化活性是其从核糖体解离所必需的，这是 40 年代前成熟的必要步骤。我们提出，Rio2 活性位点中从 ATP 到 Asp257 的磷酰基转移以及随后天冬氨酰磷酸的水解可能是为晚期细胞质 40S 亚基生物发生提供动力的触发器。
Ribosome synthesis involves dynamic association of ribosome biogenesis factors with evolving pre-ribosomal particles. Rio2 is an atypical protein kinase required for pre-40S subunit maturation. We report the crystal structure of eukaryotic Rio2 with bound ATP/Mg2+. Unexpectedly, the structure reveals a phosphoaspartate intermediate with ADP/Mg2+ in the active site, typically found in Na+-, K+- and Ca2+-ATPases. Consistent with this finding, ctRio2 exhibits a robust ATPase activity in vitro. In vivo, Rio2 docks on the ribosome with its active site occluded, and its flexible loop positioned to interact with the pre-40S subunit. Moreover, Rio2 catalytic activity is required for its dissociation from the ribosome, a necessary step in pre-40S maturation. We propose that phosphoryl transfer from ATP to Asp257 in Rio2’s active site and subsequent hydrolysis of the aspartylphosphate could be a trigger to power late cytoplasmic 40S subunit biogenesis.
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