The structure of the EF-Tu . GDP . Me2+ complex.
The structure of the EF-Tu . GDP . Me2+ complex.
复制标题
EF-Tu 的结构。
DOI：
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发表时间：
1982
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
H. Kalbitzer
中科院分区：
文献类型：
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作者：
A. Wittinghofer;R. Goody;P. Roesch;H. Kalbitzer
在存在和不存在各种金属离子的情况下，通过使用 GDP 的硫代磷酸酯类似物、电子顺磁共振 (EPR) 和核磁共振 (NMR) 测量，研究了伸长因子 (EF-Tu) 活性位点处的 MgGDP 复合物的结构。 EF-Tu 对鸟苷 5'-O-(1-硫代二磷酸) (GDP[α S]) 非对映异构体的高立体选择性与金属离子的性质无关，是由蛋白质与 GDP 的 α-磷酸相互作用引起的。通过使用 GDP 类似物（其中 α-磷酸盐或 β-磷酸盐处的氧已被 17O 选择性标记）并测量它们对 EF-Tu 结合锰的 EPR 光谱的影响，我们能够证明只有 GDP 的 β-磷酸盐与 EF-Tu 中的金属离子配位。我2+。 GDP 复杂。对与 EF-Tu 结合的 GDP 和鸟苷 5'-O-(2-硫代二磷酸) (GDPβ S) 的 31 P-NMR 研究表明，在 EF-Tu 中。我2+。 GDP 络合物 Mg2+ 与 β-磷酸盐的相互作用比与 α-磷酸盐的相互作用更强。结合使用 GDPβ S 的结合研究，我们的 NMR 结果还表明该蛋白质通过两个氧与 GDP 的 β-磷复合。
The structure of the MgGDP complex at the active site of elongation factor (EF-Tu) has been investigated by using phosphorothioate analogs of GDP in the absence and presence of various metal ions, electron paramagnetic resonance (EPR) and nuclear magnetic resonance (NMR) measurements. The high stereoselectivity of EF-Tu for the diastereomers of guanosine 5'-O-(1-thiodiphosphate) (GDP[alpha S]) is independent of the nature of the metal ion and is caused by the interaction of the protein with the alpha-phosphate of GDP. By using GDP analogs where the oxygens at either the alpha-phosphate or the beta-phosphate have been selectively labelled with 17O and measuring their effect on the EPR spectrum of EF-Tu-bound manganese we are able to show that only the beta-phosphate of GDP is coordinated to the metal ion in the EF-Tu . Me2+ . GDP complex. 31P-NMR studies on GDP and guanosine 5'-O-(2-thiodiphosphate) (GDP[beta S]) bound to EF-Tu indicate that in the EF-Tu . Me2+ . GDP complex Mg2+ interacts more strongly with the beta-phosphate than with the alpha-phosphate. Together with binding studies using GDP[beta S] our NMR results also indicate that the protein is complexed to the beta-phosphorous of GDP via two oxygens.
肌酸激酶过渡态类似物复合物中锰 (II) 的六种配体的鉴定：来自选择性标记配体的氧-17 超超精细偶联。
影响因子：
2.9
作者：
Reed,GH;Leyh,TS
通讯作者：
Leyh,TS