A novel DENND1B-localized structure found at the basal side of adherent cells
A novel DENND1B-localized structure found at the basal side of adherent cells
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在贴壁细胞的基底侧发现一种新颖的 DENND1B 定位结构
DOI：
10.1007/s00418-020-01935-0
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发表时间：
2020
影响因子：
2.3
通讯作者：
Araki Nobukazu
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Park Eugene Won;Kawai Katsuhisa;Egami Youhei;Araki Nobukazu
Rab35是一种小G蛋白，参与多种细胞活动，包括依赖于笼蛋白的内吞作用、吞噬作用和自噬。DENND1B是Denn家族成员之一，它作为鸟嘌呤核苷酸交换因子(Global)与Rab35结合，将其从GDP结合的非活性形式转化为GTP结合的活性形式。DENND1B含有Denn结构域，在N-末端具有Rab35的全球环境基金活性，而在C-末端有笼状蛋白结合基序和Adaptor Protein-2相互作用基序。在这项研究中，我们研究了DENN1B在不同细胞类型中的细胞内定位，并在BS-C-1细胞和其他一些细胞类型中发现了新的DENND1B定位的聚集线结构。DENND1B在聚集线结构上的定位依赖于位于DENND1B蛋白C末端的一个特定区域。DENND1B定位的集合线部分与微管相关，但与F-肌动蛋白无关；相反，F-肌动蛋白束包围了集合线的组装。我们还发现，在EGF刺激的BS-C-1细胞运动过程中，聚集的线状结构出现在铺展的片层底部，而在细胞运动的回缩部位消失。这些结果揭示了DENND1B在细胞迁移调控中的新角色。
Rab35 is a small G protein involved in various cellular events including clathrin-dependent endocytosis, phagocytosis, and autophagy. DENND1B, a DENN family member, acts as a guanine nucleotide exchange factor (GEF) for Rab35 to convert it to the GTP-bound active form from the GDP-bound inactive form. DENND1B contains the DENN domain which harbors GEF activity for Rab35 in the N-terminus, while the clathrin binding motif and adaptor protein-2-interaction motif are at the C-terminus. In this study, we investigated the intracellular localization of DENN1B in various cell types and found novel DENND1B-localized gathered line structures in BS-C-1 cells and in some other cell types. The localization of DENND1B to gathered line structures was dependent on a specific region located in the C-terminus of DENND1B protein. DENND1B-localized gathered lines were partially associated with microtubules but not with F-actin; instead, F-actin bundles surrounded the assembly of gathered lines. We also show that the gathered line structures appeared at the bottom of spreading lamellipodia and disappeared at the retracting site during cell motility in EGF-stimulated BS-C-1 cells. These results shed light on a new role for DENND1B in the regulation of cell migration.
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