Nature of the fast and slow refolding reactions of iron(III) cytochrome c.
Nature of the fast and slow refolding reactions of iron(III) cytochrome c.
复制标题
铁(III)细胞色素c的快速和慢速重折叠反应的性质。
DOI：
10.1021/bi00509a033
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发表时间：
1981
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Labhardt,AM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ridge,JA;Baldwin,RL;Labhardt,AM
John A. Ridge,* Robert L. Baldwin,* and Alexander M. Labhardt摘要：先前由Ikai et al.（Ikai， A., Fish， W. W. & Tanford, c .(1973) J. Mol. Biol.73, 165-184）研究的铁（III）细胞色素c （Fe (III) cyt c）的快速和缓慢重折叠反应已被重新研究。在这些条件下（pH 7.2, 25 C， 1.75 M盐酸胍），快速反应的振幅最大（78%），比慢反应快100倍。我们发现原生细胞c是快速反应和缓慢反应的产物。两种探针被用来测试天然cyt - c的形成：695 nm波段的吸光度和l-抗坏血酸的还原率。不同的未折叠物种（UF, Us）会引起快速和缓慢的重折叠反应，这可以通过展开后不同时间的重折叠实验（“双跳”实验）和天然cyt c的形成(细胞色素c (cyt c) 1是第一个系统研究的主题，用现代术语来说，蛋白质折叠转变的动力学。在发现可逆展开和再折叠的条件后，Ikai等人（1973）根据Ikai & Tanford（1973）的理论分析了动力学，该理论假设只有一种形式的未折叠蛋白质存在。他们的结论是
John A. Ridge,* Robert L. Baldwin,* and Alexander M. Labhardt abstract: The fast and slow refolding reactions of iron (III) cytochrome c (Fe (III) cyt c), previously studied by Ikai et al.(Ikai, A., Fish, W. W „& Tanford, C.(1973) J. Mol. Biol.73, 165-184), have been reinvestigated. The fast reaction has the major amplitude (78%) and is 100-fold faster than the slow reaction in these conditions (pH 7.2, 25 C, 1.75 M guanidine hydrochloride). We showhere that native cyt c is the product formed in the fast reaction as well as in the slow reaction. Two probes have been used to test for formation of native cyt c: absorbance in the 695-nm band and rate of reduction by l-ascorbate. Different unfolded species (UF, Us) give rise to the fast and slow refolding reactions, as shown both by re-folding assays at different times after unfolding (“double-jump” experiments) and by the formation of native cyt c in (Cytochrome c (cyt c) 1 was the subject of the first systematic study, in modern terms, of the kinetics of a protein folding transition. After finding conditions for reversible unfolding and refolding, Ikai et al.(1973) analyzed the kinetics by the theory of Ikai & Tanford (1973), which assumes that only one form of the unfoldedprotein is present. They concluded that
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期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
T. Tsong
通讯作者：
T. Tsong