A Chemical Probe for Protein Crotonylation.
A Chemical Probe for Protein Crotonylation.
复制标题
一种用于蛋白质共依旋化的化学探针。
DOI：
10.1021/jacs.7b13141
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发表时间：
2018-04-11
影响因子：
15
通讯作者：
Muir TW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bos J;Muir TW
蛋白质赖氨酸巴豆酰化是一种重要的翻译后修饰，通过表观遗传机制调控基因转录。在这里，我们介绍了一种化学探针，基于水溶性膦弹头，它特异性地与巴豆酰修饰反应。我们表明，这种试剂是互补的抗体为基础的工具，允许检测内源性细胞蛋白，如组蛋白携带的巴豆酰化PTM。该工具还用于显示转录共激活因子p300的组蛋白酰化活性可以通过正反馈机制被预先存在的赖氨酸巴豆酰化激活。该试剂为PTM的分析提供了通用且灵敏的探针。
Protein lysine crotonylation has emerged as an important post-translational modification (PTM) in the regulation of gene transcription through epigenetic mechanisms. Here we introduce a chemical probe, based on a water-soluble phosphine warhead, which specifically reacts with the crotonyl modification. We show that this reagent is complementary to antibody-based tools allowing detection of endogenous cellular proteins such as histones carrying the crotonylation PTM. The tool is also used to show that the histone acylation activity of the transcriptional co-activator, p300, can be activated by pre-existing lysine crotonylation through a positive feedback mechanism. This reagent provides a versatile and sensitive probe for the analysis of this PTM.
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