SiiA and SiiB are novel type I secretion system subunits controlling SPI4‐mediated adhesion of Salmonella enterica
SiiA and SiiB are novel type I secretion system subunits controlling SPI4‐mediated adhesion of Salmonella enterica
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SiiA 和 SiiB 是控制 SPI4â 介导的肠道沙门氏菌粘附的新型 I 型分泌系统亚基
DOI：
10.1111/cmi.12222
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发表时间：
2014
影响因子：
3.4
通讯作者：
Gerlach R.G.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wille T;Wagner C;Mittelstadt W;Blank K;Sommer E;Malengo G;Döhler D;Lange A;Sourjik V;Hensel M;Gerlach R.G.
巨大的非毛粘连素SiiE是肠沙门氏菌与极化上皮细胞顶端表面建立密切接触所必需的。SiiE是由沙门氏菌致病性岛4 （SPI4）编码的I型分泌系统（T1SS）分泌的。我们发现SiiA和SiiB是SPI4编码的两个调节蛋白。突变株siiorsib仍然分泌SiiE，但对极化细胞的粘附和侵袭能力大大降低。SiiA和SiiB是具有一个和三个跨膜（TM）螺旋的内膜蛋白。SiiB的TM2和TM3与ExbB/TolQ家族成员相似，而SiiA的TM与MotB相似，并且该TM中保守的天冬氨酸残基对于SPI4编码的T1SS功能至关重要。Co -免疫沉淀、细菌双杂交和FRET显示SiiA和SiiB的同型和异型蛋白相互作用。SiiB，而不是SiiA也与SPI4‐T1SS atp酶SiiF相互作用。sib - SiiF相互作用和SiiF二聚体形成需要SiiF中Walker A盒的完整性。基于这些数据，我们将SiiA和SiiB描述为Mot/Exb/Tol膜蛋白家族中新的、完全与毒力相关的成员。这两种蛋白都参与了一种控制SPI4 - T1SS依赖性粘附的新机制，很可能是通过形成质子传导通道。
The giant non‐fimbrial adhesin SiiE is essential to establish intimate contact betweenSalmonella entericaand the apical surface of polarized epithelial cells. SiiE is secreted by a type I secretion system (T1SS) encoded bySalmonellaPathogenicity Island 4 (SPI4). We identified SiiA and SiiB as two regulatory proteins encoded by SPI4. Mutant strains insiiAorsiiBstill secrete SiiE, but are highly reduced in adhesion to, and invasion of polarized cells. SiiA and SiiB are inner membrane proteins with one and three transmembrane (TM) helices respectively. TM2 and TM3 of SiiB are similar to members of the ExbB/TolQ family, while the TM of SiiA is similar to MotB and a conserved aspartate residue in this TM is essential for SPI4‐encoded T1SS function. Co‐immunoprecipitation, bacterial two‐hybrid and FRET demonstrate homo‐ and heterotypic protein interactions for SiiA and SiiB. SiiB, but not SiiA also interacts with the SPI4‐T1SS ATPase SiiF. The integrity of the Walker A box in SiiF was required for SiiB–SiiF interactionand SiiF dimer formation. Based on these data, we describe SiiA and SiiB as new, exclusively virulence‐associated members of the Mot/Exb/Tol family of membrane proteins. Both proteins are involved in a novel mechanism of controlling SPI4‐T1SS‐dependent adhesion, most likely by formation of a proton‐conducting channel.
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大肠杆菌细胞质膜中 ExbB 蛋白的拓扑结构。
DOI：
10.1016/s0021-9258(18)53424-4
发表时间：
1993
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
K. Kampfenkel;Volkmar BraunS
通讯作者：
Volkmar BraunS
影响因子：
2.9
作者：
Braun, TF;Al-Mawsawi, LQ;Blair, DF
通讯作者：
Blair, DF
影响因子：
3.4
作者：
Gerlach, Roman G.;Claudio, Nuno;Hensel, Michael
通讯作者：
Hensel, Michael
DOI：
10.1073/pnas.120163297
发表时间：
2000-06-06
影响因子：
11.1
作者：
Datsenko, KA;Wanner, BL
通讯作者：
Wanner, BL
绘制大肠杆菌 TolQ 跨膜片段之间的相互作用*
DOI：
10.1074/jbc.m110.192773
发表时间：
2011
期刊：
The Journal of Biological Chemistry
影响因子：
--
作者：
X. Zhang;E. Goemaere;N. Seddiki;H. Celia;M. Gavioli;É. Cascales;R. Lloubes
通讯作者：
R. Lloubes