Phosphorylation of annexin A1 by TRPM7 kinase: a switch regulating the induction of an α-helix.
Phosphorylation of annexin A1 by TRPM7 kinase: a switch regulating the induction of an α-helix.
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TRPM7激酶对膜联蛋白A1的磷酸化：调节α-螺旋诱导的开关。
DOI：
10.1021/bi101963h
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发表时间：
2011-03-29
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Ryazanov AG
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dorovkov MV;Kostyukova AS;Ryazanov AG
TRPM 7是一种罕见的双功能蛋白，由α-激酶结构域融合到TRP离子通道组成。以前，我们已经确定膜联蛋白A1作为TRPM 7激酶的底物，并发现TRPM 7磷酸化膜联蛋白A1在N-末端α-螺旋内的Ser 5。膜联蛋白A1（Annexin A1）是一种钙离子依赖性的膜结合蛋白，参与细胞膜的运输和重组。膜联蛋白A1的N-末端尾可以与膜或S100 A11蛋白相互作用，并且在这些相互作用下它采用两亲性α-螺旋构象。此外，现有的证据表明，α-螺旋的形成是这些相互作用的必要条件。在这里，我们表明，丝氨酸5磷酸化防止膜联蛋白A1的N-末端肽采取α-螺旋构象在膜模拟胶束以及磷脂囊泡的存在下。我们还表明，丝氨酸5的磷酸化显着削弱了肽与S100 A11的结合。我们的数据表明，Ser 5磷酸化调节膜联蛋白A1与膜以及S100 A11蛋白的相互作用。
TRPM7 is an unusual bifunctional protein consisting of an α-kinase domain fused to a TRP ion channel. Previously, we have identified annexin A1 as a substrate for TRPM7 kinase and found that TRPM7 phosphorylates annexin A1 at Ser5 within the N-terminal α-helix. Annexin A1 is a Ca2+-dependent membrane binding protein, which has been implicated in membrane trafficking and reorganization. The N-terminal tail of annexin A1 can interact with either membranes or S100A11 protein, and it adopts the conformation of an amphipathic α-helix upon these interactions. Moreover, the existing evidence indicates that the formation of an α-helix is essential for these interactions. Here we show that phosphorylation at Ser5 prevents the N-terminal peptide of annexin A1 from adopting an α-helical conformation in the presence of membrane-mimetic micelles as well as phospholipid vesicles. We also show that phosphorylation at Ser5 dramatically weakens the binding of the peptide to S100A11. Our data suggest that phosphorylation at Ser5 regulates the interaction of annexin A1 with membranes as well as S100A11 protein.
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通讯作者：
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