Non-redundant unique interface structures as templates for modeling protein interactions.
Non-redundant unique interface structures as templates for modeling protein interactions.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0086738
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发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Keskin O
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cukuroglu E;Gursoy A;Nussinov R;Keskin O
实验技术的改进越来越多地提供了与蛋白质相互作用有关的结构数据。蛋白质-蛋白质相互作用的结构细节分类可以为建模和抽象设计原则提供有价值的见解。在这里，我们的目标是通过它们的界面结构聚集蛋白质-蛋白质相互作用，并利用这些簇来获得和研究共享的和不同的蛋白质结合位点。我们发现PDB中有22604种独特的界面结构。这些独特的接口为蛋白质-蛋白质相互作用提供了丰富的结构数据资源，可用于基于模板的对接。我们通过寻找具有多个结合位点的蛋白质对来测试这些非冗余独特界面结构的特异性。我们建议在基于模板的对接研究中，相对可达表面积大于40%的残留物应被视为表面残留物。这项对蛋白质界面结构的全面研究可以为社区提供资源。该数据集可以在http://prism.ccbb.ku.edu.tr/piface上访问。
Improvements in experimental techniques increasingly provide structural data relating to protein-protein interactions. Classification of structural details of protein-protein interactions can provide valuable insights for modeling and abstracting design principles. Here, we aim to cluster protein-protein interactions by their interface structures, and to exploit these clusters to obtain and study shared and distinct protein binding sites. We find that there are 22604 unique interface structures in the PDB. These unique interfaces, which provide a rich resource of structural data of protein-protein interactions, can be used for template-based docking. We test the specificity of these non-redundant unique interface structures by finding protein pairs which have multiple binding sites. We suggest that residues with more than 40% relative accessible surface area should be considered as surface residues in template-based docking studies. This comprehensive study of protein interface structures can serve as a resource for the community. The dataset can be accessed at http://prism.ccbb.ku.edu.tr/piface.
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