Crystal structure of the WD40 domain of human PLRG1
Crystal structure of the WD40 domain of human PLRG1
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人 PLRG1 WD40 结构域的晶体结构
DOI：
10.1016/j.bbrc.2020.11.057
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发表时间：
2020
影响因子：
3.1
通讯作者：
Xu Chao
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Wang Xiaoyang;Li Yanjun;Dai Haiming;Xu Chao
PLRG1是剪接体中进化保守的蛋白质，在维持剪接体的组成部分及其正确剪接方面发挥着重要作用。在这里，我们通过晶体学解析了人PLRG1的WD40结构域的高分辨率晶体结构，并将我们的晶体结构与与其他剪接因子结合的PLRG1的冷冻电镜结构进行了比较。我们发现 WD40 结构域的两个环在与剪接体内的蛋白质结合后被分解。因此，我们的工作通过呈现其 apo 结构来表征 PLRG1 在剪接体组装过程中的动态特性。
PLRG1 is a evolutionarily conserved protein in spliceosome and plays an important role in maintaining the integral part of the splicoeosme and its proper splicing. Here we solved the high resolution crystal structure of the WD40 domain of human PLRG1 by crystallography and compared our crystal structure with the cryo-EM structure of PLRG1 bound with other splicing factors. We found that two loops of the WD40 domain become resolved upon binding to the proteins within the spliceosome. Thus our work characterize the dynamic property of PLRG1 during the spliceosome assembly by presenting its apo structure.