BST-2 mediated restriction of simian-human immunodeficiency virus.
BST-2 mediated restriction of simian-human immunodeficiency virus.
复制标题
DOI：
10.1016/j.virol.2010.07.021
复制
发表时间：
2010-10-25
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Stephens EB
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ruiz A;Lau D;Mitchell RS;Hill MS;Schmitt K;Guatelli JC;Stephens EB
致病性猴-人免疫缺陷病毒（SHIV）含有HIV-1 Vpu和SIV Nef，两者均显示以物种特异性方式抵消BST-2（HM 1.24; CD 317; tetherin）对病毒释放的抑制。我们表明，人类和猪尾BST-2（ptBST-2）限制SHIV。我们发现猪尾BST-2（ptBST-2）蛋白的跨膜结构域（TMD）的连续“人源化”导致对HIV-1 Vpu的敏感性波动。我们的研究结果还表明，TMD在人类和ptBST-2蛋白的长度是重要的BST-2限制和敏感性的Vpu。两者合计，我们的研究结果强调了BST-2拮抗作用中三级结构的重要性，并表明HIV-1 Vpu跨膜结构域可能具有与BST-2拮抗作用无关的体内其他功能。
Pathogenic simian-human immunodeficiency viruses (SHIV)contain HIV-1 Vpu and SIV Nef, both shown to counteract BST-2 (HM1.24; CD317; tetherin) inhibition of virus release in a species-specific manner. We show that human and pig-tailed BST-2 (ptBST-2) restrict SHIV. We found that sequential “humanize” of the transmembrane domain (TMD) of the pig-tailed BST-2 (ptBST-2) protein resulted in a fluctuation in sensitivity to HIV-1 Vpu. Our results also show that the length of the TMD in human and ptBST-2 proteins is important for BST-2 restriction and susceptibility to Vpu. Taken together, our results emphasize the importance of tertiary structure in BST-2 antagonism and suggests that the HIV-1 Vpu transmembrane domain may have additional functions in vivo unrelated to BST-2 antagonism.
登录
查看更多内容
影响因子：
3.7
作者：
McCormick-Davis, C;Dalton, SB;Stephens, EB
通讯作者：
Stephens, EB
影响因子：
5.4
作者：
AIKEN, C;TRONO, D
通讯作者：
TRONO, D
影响因子：
64.5
作者：
Perez-Caballero D;Zang T;Ebrahimi A;McNatt MW;Gregory DA;Johnson MC;Bieniasz PD
通讯作者：
Bieniasz PD
影响因子：
6.7
作者：
McNatt, Matthew W.;Zang, Trinity;Hatziioannou, Theodora;Bartlett, Mackenzie;Ben Fofana, Ismael;Johnson, Welkin E.;Neil, Stuart J. D.;Bieniasz, Paul D.
通讯作者：
Bieniasz, Paul D.
影响因子：
6.7
作者：
Gupta RK;Hué S;Schaller T;Verschoor E;Pillay D;Towers GJ
通讯作者：
Towers GJ