Water-Soluble Polypeptides with Elongated, Charged Side Chains Adopt Ultra-Stable Helical Conformations.
Water-Soluble Polypeptides with Elongated, Charged Side Chains Adopt Ultra-Stable Helical Conformations.
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DOI：
10.1021/ma201678r
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发表时间：
2011-09-13
期刊：
影响因子：
5.5
通讯作者：
Cheng J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang Y;Lu H;Lin Y;Cheng J
通过延长组成氨基酸的含电荷侧链以使末端电荷位于肽骨架的远端，获得了具有前所未有的高螺旋度的采用α-螺旋构象的水溶性多肽。聚（γ-（4-氨基乙硫基丙氧基）-苄基-L-谷氨酸酯）（PAOBLG-AET）具有17 σ-键的电荷-肽骨架距离，在聚合度低至10时显示出非常高的螺旋含量（81%）。这些短多肽的螺旋构象对各种苛刻的蛋白质变性条件（例如极端pH、高温和高盐或尿素浓度）非常稳定。
Water-soluble polypeptides adopting α-helical conformations with unprecedented high helicities were obtained by elongating the charge-containing side chains of the constituent amino acids to allow the terminal charges to be situated distally from the peptide backbone. Poly(γ-(4-aminoethylthiopropoxyl)-benzyl-L-glutamate) (PAOBLG-AET) with a charge-peptide backbone distance of 17 σ-bonds exhibited a remarkably high helical content (81%) at a degree of polymerization as low as 10. The helical conformations of these short polypeptides were very stable against various harsh, protein-denaturing conditions, such as extreme pH, high temperature, and high salt or urea concentrations.
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