Compensatory mutations and epistasis for protein function.
Compensatory mutations and epistasis for protein function.
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DOI：
10.1016/j.sbi.2017.10.009
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发表时间：
2018-06
影响因子：
6.8
通讯作者：
Storz JF
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Storz JF
中性氨基酸突变可能促进适应性蛋白质进化，这些突变在最初出现时没有益处，但通过直接或间接的结构机制增强了随后的功能改变突变。理论和实证结果表明，这种代偿性相互作用（分子内上位）可以对蛋白质进化轨迹产生强烈影响。因此，评估分子内上位的形式和普遍程度以及描述代偿性相互作用的生物物理机制是结构生物学和分子进化联系的重要研究目标。在这里，我回顾了最近从蛋白质工程研究中获得的见解，并描述了一种识别和表征上位机制的方法，该方法将结构-功能关系的实验数据与比较序列数据的分析相结合。
Adaptive protein evolution may be facilitated by neutral amino acid mutations that confer no benefit when they first arise but which potentiate subsequent function-altering mutations via direct or indirect structural mechanisms. Theoretical and empirical results indicate that such compensatory interactions (intramolecular epistasis) can exert a strong influence on trajectories of protein evolution. For this reason, assessing the form and prevalence of intramolecular epistasis and characterizing biophysical mechanisms of compensatory interaction are important research goals at the nexus of structural biology and molecular evolution. Here I review recent insights derived from protein-engineering studies, and I describe an approach for identifying and characterizing mechanisms of epistasis that integrates experimental data on structure-function relationships with analyses of comparative sequence data.
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影响因子：
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作者：
Doud, Michael B.;Ashenberg, Orr;Bloom, Jesse D.
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Bloom, Jesse D.
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通讯作者：
Katsanis, Nicholas
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作者：
da Silva, Jack;Coetzer, Mia;Mosier, Donald E.
通讯作者：
Mosier, Donald E.
DOI：
10.1073/pnas.0901522106
发表时间：
2009-06-16
影响因子：
11.1
作者：
Bloom, Jesse D.;Arnold, Frances H.
通讯作者：
Arnold, Frances H.
DOI：
10.1126/science.1187816
发表时间：
2010-06-04
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Bloom JD;Gong LI;Baltimore D
通讯作者：
Baltimore D