Characteristics of the myosin and tropomyosin binding regions of the smooth muscle caldesmon.

Characteristics of the myosin and tropomyosin binding regions of the smooth muscle caldesmon.
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平滑肌钙结合蛋白的肌球蛋白和原肌球蛋白结合区域的特征。

DOI:
10.1016/s0006-291x(89)80147-0
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发表时间:
1989
影响因子:
3.1
通讯作者:
Chacko,S
Chacko,S
中科院分区:
生物学4区
文献类型:
--
作者:
Katayama,E;Horiuchi,KY;Chacko,S

文献摘要

参考文献

被引文献

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α-糜蛋白酶对钙调蛋白的有限消化主要产生110、80、60、38和28 kDa的片段。这些片段在用肌球蛋白、HMM或原肌球蛋白固定的柱子上的亲和层析表明,这些柱子的结合组分相似,包含110、80、60和28 kDa的片段。这些片段不与溶液中的肌球蛋白细丝、Acto-HMM、肌动蛋白或原肌球蛋白-肌动蛋白结合,也不影响肌动蛋白激活的HMM的ATPase。相反,从这些亲和柱中流出的部分抑制了肌动蛋白激活的ATPase。结合研究表明,38 kDa片段及其裂解产物与肌动蛋白和原肌球蛋白-肌动蛋白结合,并被钙调素部分从肌动蛋白中释放,伴随着ATPase活性的增强。这些结果表明,与肌动蛋白结合域不同,肌球蛋白和原肌球蛋白结合域需要钙调蛋白分子完整,才能在蛋白质-蛋白质相互作用中发挥作用。
Limited digestion of caldesmon by α-chymotrypsin generates mainly 110, 80, 60, 38, and 28 kDa fragments. Affinity chromatography of these fragments on columns immobilized with myosin, HMM, or tropomyosin showed that the bound fraction from these columns was similar and it contained 110, 80, 60 and 28 kDa fragments. These fragments did not bind to myosin filaments, acto-HMM, actin or tropomyosin-actin in the solution, and they had no effect on the actin-activated ATPase of HMM. In contrast, the flow-through fraction from these affinity columns inhibited the actin-activated ATPase. Binding studies revealed that the 38 kDa fragment and its break down products bound to actin and tropomyosin-actin, and they were released partially from actin by calmodulin with a concomitant increase in the ATPase activity. These results indicate that, unlike the actin binding domain, the myosin and tropomyosin binding domains require the caldesmon molecule to be intact in order to exert their effects on the protein-protein interaction.
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影响因子: --
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