Structural, Mechanistic and Coordination Chemistry of Relevance to the Biosynthesis of Iron-Sulfur and Related Iron Cofactors.
Structural, Mechanistic and Coordination Chemistry of Relevance to the Biosynthesis of Iron-Sulfur and Related Iron Cofactors.
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DOI：
10.1016/j.ccr.2010.10.016
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发表时间：
2011-04-01
影响因子：
20.6
通讯作者：
Cowan JA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Qi W;Cowan JA
铁硫簇是一类重要的蛋白质结合修复中心，在自然界中有着广泛的应用。其作用包括电子转移、酶催化、蛋白质结构稳定以及作为转录和翻译传感器的基因表达调节。在真核生物中，它们的生物合成需要位于线粒体内的复杂分子机制，而细菌则表现出多达三种独立的簇组装途径。所有这些路径都有共同的主题。本文综述了Fe-S簇组装过程中专用的三个中心蛋白的一些关键结构和功能特性：硫化物供体（半胱氨酸脱硫酶）；铁供体（frataxin）和铁硫簇支架蛋白（IscU/ISU）。
Iron-sulfur clusters are an important class of protein-bound prosthetic center that find wide utility in nature. Roles include electron transfer, enzyme catalysis, protein structure stabilization, and regulation of gene expression as transcriptional and translational sensors. In eukaryotes their biosynthesis requires a complex molecular machinery that is located within the mitochondrion, while bacteria exhibit up to three independent cluster assembly pathways. All of these paths share common themes. This review summarizes some key structural and functional properties of three central proteins dedicated to the Fe-S cluster assembly process: namely, the sulfide donor (cysteine desulfurase); iron donor (frataxin), and the iron-sulfur cluster scaffold protein (IscU/ISU).
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