PURIFICATION AND SOME PROPERTIES OF GLUTAMATE DEHYDROGENASE OF SALMONELLA-TYPHIMURIUM
PURIFICATION AND SOME PROPERTIES OF GLUTAMATE DEHYDROGENASE OF SALMONELLA-TYPHIMURIUM
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DOI：
10.1139/m73-071
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发表时间：
1973-01-01
影响因子：
2.8
通讯作者：
KAPOOR, M
中科院分区：
文献类型：
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作者：
COULTON, JW;KAPOOR, M
谷氨酸脱氢酶(GdH)spécifique du NADP产品副鼠伤寒沙门氏菌190fois naguriumaétéPurifiée 190fois pagururiumaétéPurifiée 190fois par a challeur a chaleur，UNE FIZATIONIATION PARE LE CONTAINATION PARE LE CONTAINATION D‘UE COMPACTION SUR DEE-UNE DEAE-Séphadex，UNE分馏反射器e PAL LLE硫酸盐d’铵et UNE过滤糖凝胶。L的酶最稳定的温度为55℃，最适pH为8.6℃。S亲和系数10.3 S，离心法提取蔗糖。A部分层析和过滤苏尔凝胶，LE POIDDS MOLéculaire Est 280 000 dalton et le rayon de Stoke Est de 54 × 10−8 cm。NOU观察到L的酶的浓度与L的抗药性，以及硫酸盐和氯水合物的浓度[Traduit Par le Journal]
La déshydrogénase du glutamate (GDH) spécifique du NADP produite parSalmonella typhimuriuma été purifiée 190 fois par un traitement à la chaleur, une fractionation par le sulphate d'ammonium, une chromatographie sur DEAE-Séphadex, une fractionation renversée par le sulphate d'ammonium et une filtration sur gel. L'enzyme est stable à 55 °C et montre un pH optimum à 8.6 dans la réaction d'amination. Le coefficient de sédimentation de la GDH est d'environ 10.3 S, comme trouvé par centrifugation sur un gradient de densité au saccharose. A partir de chromatographie et filtration sur gel, le poids moléculaire est estimé à 280 000 daltons et le rayon de Stoke est de 54 × 10−8cm. Nous observons une résistance inhabituelle de l'enzyme à de fortes concentrations de dénaturants des protéines comme l'urée, le sulphate dodécyl de sodium et le chlorhydrate de guanidine.[Traduit par le journal]