Cell‐to‐Cell Signaling at the Neuromuscular Junction
Cell‐to‐Cell Signaling at the Neuromuscular Junction
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神经肌肉接头处的细胞间信号传导
DOI：
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发表时间：
2008
影响因子：
5.2
通讯作者：
M. Werle
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Werle
神经肌肉接头处的细胞外基质起着许多作用。基质在维持肌细胞、许旺细胞和突触前运动神经元之间的空间关系方面起结构作用。基质也在细胞间信号传导中发挥作用。这一组中研究最多的成员是硫酸乙酰肝素蛋白聚糖，聚集蛋白。聚集蛋白是突触基质的一个组成部分，它在指导肌细胞将乙酰胆碱受体（AChR）聚集到突触中起关键作用。聚集蛋白由运动神经元释放，在那里它稳定地结合到细胞外基质。聚集蛋白与肌肉特异性酪氨酸激酶（MuSK）相互作用。缺乏聚集蛋白或MuSK的小鼠不能形成神经肌肉接头。因此，细胞外基质对神经肌肉接头的结构和功能都至关重要。
The extracellular matrix at the neuromuscular junction plays many roles. The matrix plays a structural role in that it maintains the spatial relationship between the muscle cell, Schwann cell, and presynaptic motor neuron. The matrix also plays a role in cell‐to‐cell signaling. The most studied member of this group is the heparan sulfate proteoglycan, agrin. Agrin is an integral member of the synaptic matrix, and it plays the pivotal role of instructing the muscle cell to aggregate acetylcholine receptors (AChRs) to the synapse. Agrin is released by the motor neuron, where it binds stably to the extracellular matrix. Agrin interacts with the muscle‐specific tyrosine kinase (MuSK). Mice that lack agrin, or MuSK, fail to form neuromuscular junctions. Thus, the extracellular matrix is critical to both the structure and function of the neuromuscular junction.
集聚蛋白和乙酰胆碱受体从神经重新支配的青蛙神经肌肉接头处废弃的突触位点被去除。
DOI：
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发表时间：
1997
期刊：
Journal of neurobiology.
影响因子：
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作者：
Stanco,AM;Werle,MJ
通讯作者：
Werle,MJ
基质金属蛋白酶-3 可去除突触基底层的集聚蛋白。
DOI：
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发表时间：
2000
期刊：
Journal of neurobiology.
影响因子：
--
作者：
VanSaun,M;Werle,MJ
通讯作者：
Werle,MJ