Acetylation of lysine 40 in alpha-tubulin is not essential in Tetrahymena thermophila.
Acetylation of lysine 40 in alpha-tubulin is not essential in Tetrahymena thermophila.
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在嗜热四膜虫中，赖氨酸40在α-微管蛋白中的乙酰化并不是必需的。
DOI：
10.1083/jcb.129.5.1301
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发表时间：
1995-06
影响因子：
7.8
通讯作者：
GOROVSKY, MA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
GAERTIG, J;CRUZ, MA;BOWEN, J;GU, L;PENNOCK, DG;GOROVSKY, MA
在四膜虫中，至少17个不同的微管结构由α-和β-微管蛋白异源二聚体的单一一级序列类型组装而成，排除了基于微管蛋白一级序列同种型的微管系统之间的区别。四膜虫微管蛋白也被几种类型的翻译后反应修饰，包括在赖氨酸40处的α-微管蛋白的乙酰化，这是在大多数真核生物中发现的修饰。在四膜虫中，轴丝α-微管蛋白和许多其他微管被乙酰化。我们用编码精氨酸而不是赖氨酸40的版本完全替换了大核中单一类型的α-微管蛋白基因，因此在该位置不能乙酰化。使用对乙酰化赖氨酸40具有特异性的单克隆抗体，在这些转化体中没有检测到乙酰化微管蛋白。令人惊讶的是，缺乏可检测的乙酰化微管蛋白的突变体与野生型细胞无法区分。因此，α-微管蛋白在赖氨酸40处的乙酰化在四膜虫中不是必需的。此外，对不能乙酰化α-微管蛋白的细胞的轴丝微管蛋白的等电聚焦凝胶分析使我们得出结论：（a）大多数或所有纤毛α-微管蛋白被乙酰化，（B）其他赖氨酸不能被乙酰化以补偿赖氨酸40处乙酰化的损失，和（c）野生型细胞中乙酰化的α-微管蛋白分子含有一个或多个额外的电荷改变修饰。
In Tetrahymena, at least 17 distinct microtubule structures are assembled from a single primary sequence type of alpha- and beta- tubulin heterodimer, precluding distinctions among microtubular systems based on tubulin primary sequence isotypes. Tetrahymena tubulins also are modified by several types of posttranslational reactions including acetylation of alpha-tubulin at lysine 40, a modification found in most eukaryotes. In Tetrahymena, axonemal alpha-tubulin and numerous other microtubules are acetylated. We completely replaced the single type of alpha-tubulin gene in the macronucleus with a version encoding arginine instead of lysine 40 and therefore cannot be acetylated at this position. No acetylated tubulin was detectable in these transformants using a monoclonal antibody specific for acetylated lysine 40. Surprisingly, mutants lacking detectable acetylated tubulin are indistinguishable from wild-type cells. Thus, acetylation of alpha- tubulin at lysine 40 is non-essential in Tetrahymena. In addition, isoelectric focusing gel analysis of axonemal tubulin from cells unable to acetylate alpha-tubulin leads us to conclude that: (a) most or all ciliary alpha-tubulin is acetylated, (b) other lysines cannot be acetylated to compensate for loss of acetylation at lysine 40, and (c) acetylated alpha-tubulin molecules in wild-type cells contain one or more additional charge-altering modifications.
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DOI：
10.1083/jcb.110.1.97
发表时间：
1990-01
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Baker HN;Rothwell SW;Grasser WA;Wallis KT;Murphy DB
通讯作者：
Murphy DB
体内微管是可用的β-微管蛋白同种型的共聚物：使用合成肽抗原引起的多克隆抗体的六个脊椎动物β-微管蛋白同种型的定位。
影响因子：
7.8
作者：
Lopata, M A;Cleveland, D W
通讯作者：
Cleveland, D W
DOI：
10.1083/jcb.97.1.258
发表时间：
1983-07
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
L'Hernault SW;Rosenbaum JL
通讯作者：
Rosenbaum JL
影响因子：
--
作者：
GAERTIG, J;THATCHER, TH;GOROVSKY, MA
通讯作者：
GOROVSKY, MA
DOI：
10.1073/pnas.80.10.2926
发表时间：
1983-01-01
期刊：
PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA-BIOLOGICAL SCIENCES
影响因子：
--
作者：
DAVIS, FM;TSAO, TY;RAO, PN
通讯作者：
RAO, PN