Mycoplasma pulmonis Vsa proteins and polysaccharide modulate adherence to pulmonary epithelial cells.
Mycoplasma pulmonis Vsa proteins and polysaccharide modulate adherence to pulmonary epithelial cells.
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DOI：
10.1111/j.1574-6968.2012.02551.x
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发表时间：
2012-06
影响因子：
2.1
通讯作者：
Dybvig K
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bolland JR;Dybvig K
肺支原体Vsa蛋白是一个大小和相位可变的脂蛋白家族，其保护支原体不受补体影响并调节与非生物表面的附着。产生长Vsa蛋白的支原体血细胞吸附较差，但在大鼠和小鼠中具有良好的定殖能力。Vsa蛋白的长度对支原体附着于上皮细胞的影响以前尚未研究过。我们发现，独立的Vsa同种型，支原体产生的长Vsa蛋白与许多串联重复粘附小鼠MLE-12细胞相比，支原体产生的短Vsa。我们还发现缺乏M. EPS-I多糖的突变体。肺结核的突变体表现出对MLE-12细胞的粘附性降低，尽管先前已经显示出这种突变体具有增强的形成生物膜的能力。
The Mycoplasma pulmonis Vsa proteins are a family of size- and phase-variable lipoproteins that shield the mycoplasmas from complement and modulate attachment to abiotic surfaces. Mycoplasmas producing a long Vsa protein hemadsorb poorly and yet are proficient at colonizing rats and mice. The effect of the length of the Vsa protein on the attachment of mycoplasmas to epithelial cells has not been previously explored. We find that independent of Vsa isotype, mycoplasmas producing a long Vsa protein with many tandem repeats adhere poorly to murine MLE-12 cells compared to mycoplasmas producing a short Vsa. We also find that mutants lacking the EPS-I polysaccharide of M. pulmonis exhibited decreased adherence to MLE-12 cells even though it has been shown previously that such mutants have an enhanced ability to form a biofilm.
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