Crucial role of the Rcl1p-Bms1p interaction for yeast pre-ribosomal RNA processing.
Crucial role of the Rcl1p-Bms1p interaction for yeast pre-ribosomal RNA processing.
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DOI：
10.1093/nar/gku682
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发表时间：
2014-09
影响因子：
14.9
通讯作者：
Fribourg S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Delprato A;Al Kadri Y;Pérébaskine N;Monfoulet C;Henry Y;Henras AK;Fribourg S
必需的 Rcl1p 和 Bms1p 蛋白形成 40S 核糖体亚基成熟所需的复合物。 Bms1p 是一种 GTP 酶，Rcl1p 被认为可以催化位点 A2 处的核酸内切裂解，从而分离前 40S 和前 60S 成熟途径。我们确定了与 Rcl1p 相关的 Bms1p 的 2.0 Å 晶体结构。我们证明 Rcl1p 核输入取决于 Bms1p，并且这两种蛋白质在成熟途径的相似阶段加载到前核糖体中，并在 A2 裂解后仍然存在于前核糖体中。重要的是，GTP 与 Bms1p 的结合对于进入细胞核或将 Rcl1p 掺入前核糖体都不是必需的，但对于早期前 rRNA 加工是必需的。我们认为，GTP 与 Bms1p 结合和/或 GTP 水解可能会诱导 Bms1p-Rcl1p 复合物内的构象重排，从而允许 Rcl1p 与其 RNA 底物相互作用。
The essential Rcl1p and Bms1p proteins form a complex required for 40S ribosomal subunit maturation. Bms1p is a GTPase and Rcl1p has been proposed to catalyse the endonucleolytic cleavage at site A2 separating the pre-40S and pre-60S maturation pathways. We determined the 2.0 Å crystal structure of Bms1p associated with Rcl1p. We demonstrate that Rcl1p nuclear import depends on Bms1p and that the two proteins are loaded into pre-ribosomes at a similar stage of the maturation pathway and remain present within pre-ribosomes after cleavage at A2. Importantly, GTP binding to Bms1p is not required for the import in the nucleus nor for the incorporation of Rcl1p into pre-ribosomes, but is essential for early pre-rRNA processing. We propose that GTP binding to Bms1p and/or GTP hydrolysis may induce conformational rearrangements within the Bms1p-Rcl1p complex allowing the interaction of Rcl1p with its RNA substrate.
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