Electron-electron spin-spin interaction in spin-labeled low-spin methemoglobin.
Electron-electron spin-spin interaction in spin-labeled low-spin methemoglobin.
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自旋标记的低自旋高铁血红蛋白中的电子-电子自旋-自旋相互作用。
DOI：
10.1016/s0006-3495(95)80436-4
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发表时间：
1995
影响因子：
3.4
通讯作者：
Eaton,SS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Budker,V;Du,JL;Seiter,M;Eaton,GR;Eaton,SS
氮氧自由基的自旋标记的低自旋高铁血红蛋白的电子自旋弛豫时间测量6和120 K之间的双脉冲电子自旋回波光谱和饱和恢复电子顺磁共振（EPR）。自旋晶格弛豫时间为氰基高铁血红蛋白和咪唑高铁血红蛋白的饱和恢复和4.2和20 K之间的电子自旋回波测量8和25 K之间。在低温下，铁的电子自旋弛豫速率相对于铁-硝酰基电子-电子自旋-自旋分裂是慢的。随着温度的升高，Fe（III）的弛豫速率变得与自旋-自旋分裂相当，然后大于自旋-自旋分裂，这使连续波EPR谱中的分裂崩溃，并导致硝酰基电子自旋回波衰减速率的增加，然后减少。在整个温度范围内检查，与Fe（III）的相互作用增加的自旋晶格弛豫速率（1/T1）的硝酰基。测量的Fe（III）的弛豫时间被用来分析自旋回波衰减和相互作用硝酰基的饱和恢复（T1）数据的温度依赖性变化，并确定自旋间距离r。三种自旋标记高铁血红蛋白的r值在15和15.5 A之间，通过电子自旋回波和饱和恢复获得的值之间具有良好的一致性。硝酰基自旋回波和饱和恢复数据的分析还提供了在铁弛豫速率太快而不能通过饱和恢复或电子自旋回波光谱法直接测量的温度下的铁弛豫速率的值。这些结果证明了使用时域EPR测量来探测蛋白质中缓慢弛豫自旋和相对快速弛豫金属之间的距离的能力。
Nitroxyl free radical electron spin relaxation times for spin-labeled low-spin methemoglobins were measured between 6 and 120 K by two-pulse electron spin echo spectroscopy and by saturation recovery electron paramagnetic resonance (EPR). Spin-lattice relaxation times for cyano-methemoglobin and imidazole-methemoglobin were measured between 8 and 25 K by saturation recovery and between 4.2 and 20 K by electron spin echo. At low temperature the iron electron spin relaxation rates are slow relative to the iron-nitroxyl electron-electron spin-spin splitting. As temperature is increased, the relaxation rates for the Fe(III) become comparable to and then greater than the spin-spin splitting, which collapses the splitting in the continuous wave EPR spectra and causes an increase and then a decrease in the nitroxyl electron spin echo decay rate. Throughout the temperature range examined, interaction with the Fe(III) increases the spin lattice relaxation rate (1/T1) for the nitroxyl. The measured relaxation times for the Fe(III) were used to analyze the temperature-dependent changes in the spin echo decays and in the saturation recovery (T1) data for the interacting nitroxyl and to determine the interspin distance, r. The values of r for three spin-labeled methemoglobins were between 15 and 15.5 A, with good agreement between values obtained by electron spin echo and saturation recovery. Analysis of the nitroxyl spin echo and saturation recovery data also provides values of the iron relaxation rates at temperatures where the iron relaxation rates are too fast to measure directly by saturation recovery or electron spin echo spectroscopy. These results demonstrate the power of using time-domain EPR measurements to probe the distance between a slowly relaxing spin and a relatively rapidly relaxing metal in a protein.
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