Alpha-Synuclein Disease Mutations Are Structurally Defective and Locally Affect Membrane Binding.
Alpha-Synuclein Disease Mutations Are Structurally Defective and Locally Affect Membrane Binding.
复制标题
α-突触核蛋白疾病突变具有结构缺陷并局部影响膜结合
DOI：
10.1021/jacs.6b05335
复制
发表时间：
2017
影响因子：
15
通讯作者：
Malte Drescher
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Marta Robotta;Julia Cattani;Juliana Martins;Vinod Subramaniam;Malte Drescher
α-突触核蛋白（αS）在帕金森病（PD）病理学中具有重要作用。αS的几种家族性变异与遗传性PD相关。疾病突变已被证明对脂质膜结合有影响。在这里，使用电子顺磁共振光谱结合定点自旋标记，我们表明，家族性PD相关的变体在膜结合结构上有缺陷，并改变蛋白质的局部结合特性。
The intrinsically disordered human protein alpha-Synuclein (αS) has a prominent role in Parkinson’s disease (PD) pathology. Several familial variants of αS are correlated with inherited PD. Disease mutations have been shown to have an impact on lipid membrane binding. Here, using electron paramagnetic resonance spectroscopy in combination with site-directed spin labeling, we show that familial PD-associated variants are structurally defective in membrane binding and alter the local binding properties of the protein.
登录
查看更多内容
影响因子：
3.5
作者：
Fares, Mohamed-Bilal;Ait-Bouziad, Nadine;Lashuel, Hilal A.
通讯作者：
Lashuel, Hilal A.
通过脂质自旋标记探测α-突触核蛋白与磷脂酰甘油的关联。
影响因子：
2.9
作者：
Muthu Ramakrishnan;P. Jensen;D. Marsh
通讯作者：
D. Marsh
胶束结合的人类 α-突触核蛋白和帕金森病变体的结构和动力学比较*
影响因子：
4.8
作者：
T. Ulmer;A. Bax
通讯作者：
A. Bax
影响因子：
3.2
作者：
M. Robotta;H. Gerding;Antonia Vogel;K. Hauser;S. Schildknecht;C. Karreman;M. Leist;V. Subramaniam;M. Drescher
通讯作者：
M. Robotta;H. Gerding;Antonia Vogel;K. Hauser;S. Schildknecht;C. Karreman;M. Leist;V. Subramaniam;M. Drescher
α-突触核蛋白 N 末端的局部解析膜结合亲和力
影响因子：
2.9
作者：
Robotta M;Hintze C;Schildknecht S;Zijlstra N;Jüngst C;Karreman C;Huber M;Leist M;Subramaniam V;Drescher M
通讯作者：
Drescher M