Substrate ambiguous enzymes within the Escherichia coli proteome offer different evolutionary solutions to the same problem.
Substrate ambiguous enzymes within the Escherichia coli proteome offer different evolutionary solutions to the same problem.
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大肠杆菌蛋白质组中的底物模糊酶为同一问题提供了不同的进化解决方案。
DOI：
10.1093/molbev/mst105
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发表时间：
2013
影响因子：
10.7
通讯作者：
Matsumura,Ichiro
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yip,SylviaHsu-Chen;Matsumura,Ichiro
许多酶表现出某种催化混杂性或底物不明确性。这些微弱的活动在正常情况下不会影响生物体的适应性，但可以作为新催化功能的潜在进化前体。我们想知道，在相同的选择条件下，具有相同底物模糊活性的不同蛋白质是否会进化不同。帕特里克等人（帕特里克WM，Quandt EM，Swartzlander DB，Matsumura I. 2007. Multicopy suppression understeps metabolic evolvability.Mol Biol Evol.24：2716-2722.）先前的研究表明，三种多拷贝抑制因子gph、hisB和ytjC可使ΔserB大肠杆菌细胞免于在基本培养基上的饥饿。我们指导了Gph、组氨醇磷酸酶（HisB）和YtjC变体的进化，这些变体更有效地补充了Δ serB，并表征了氨基酸变化单独和组合对进化的磷酸丝氨酸磷酸酶（PSP）活性的影响。Gph和HisB是HAD水解酶超家族的成员，但它们通过不同的、动力学上可区分的生化机制适应。除了YtjC中的N102 T之外，所有选定的突变都被证明是有益的。他们表现出一种模式的拮抗上位性，因为它们的组合后的动力学参数的三种蛋白质与磷酸丝氨酸的反应是nonmultiplicative。N102 T突变表现出符号上位性，因为它在单独情况下是有害的，但在其他突变的情况下是有益的。我们还发现hisB染色体拷贝中的D57 N突变足以抑制Δ serB缺失。结合这些结果表明，蛋白质组可以提供多种机制的解决方案的分子识别问题。
Many enzymes exhibit some catalytic promiscuity or substrate ambiguity. These weak activities do not affect the fitness of the organism under ordinary circumstances, but can serve as potential evolutionary precursors of new catalytic functions. We wondered whether different proteins with the same substrate ambiguous activity evolve differently under identical selection conditions. Patrick et al. (Patrick WM, Quandt EM, Swartzlander DB, Matsumura I. 2007. Multicopy suppression underpins metabolic evolvability.Mol Biol Evol.24:2716–2722.) previously showed that three multicopy suppressors,gph,hisB,andytjC, rescue ΔserB Escherichia colicells from starvation on minimal media. We directed the evolution of variants of Gph, histidinol phosphatase (HisB), and YtjC that complemented ΔserBmore efficiently, and characterized the effects of the amino acid changes, alone and in combination, upon the evolved phosphoserine phosphatase (PSP) activity. Gph and HisB are members of the HAD superfamily of hydrolases, but they adapted through different, kinetically distinguishable, biochemical mechanisms. All of the selected mutations, except N102T in YtjC, proved to be beneficial in isolation. They exhibited a pattern of antagonistic epistasis, as their effects in combination upon the kinetic parameters of the three proteins in reactions with phosphoserine were nonmultiplicative. The N102T mutation exhibited sign epistasis, as it was deleterious in isolation but beneficial in the context of other mutations. We also showed that the D57N mutation in the chromosomal copy ofhisBis sufficient to suppress the ΔserBdeletion. These results in combination show that proteomes can offer multiple mechanistic solutions to a molecular recognition problem.
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M. Niemi;J. Jänis;S. Jylha;J. Kallio;N. Hakulinen;M. Laukkanen;K. Takkinen;J. Rouvinen
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