Iron-sulfur clusters and protein structure of Azotobacter ferredoxin at 2.0 A resolution.
Iron-sulfur clusters and protein structure of Azotobacter ferredoxin at 2.0 A resolution.
复制标题
2.0 A 分辨率下的铁硫簇和固氮菌铁氧化还原蛋白的蛋白质结构。
DOI：
10.1016/0022-2836(82)90451-x
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发表时间：
1982
影响因子：
5.6
通讯作者：
Stout,CD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ghosh,D;O'Donnell,S;FureyJr,W;Robbins,AH;Stout,CD
介绍了固氮菌铁氧化还原蛋白中 [3Fe-3S] 和 [4Fe-4S] 簇的结构细节。结构源自蛋白质结构的晶体学精修（106 个氨基酸，12,680 M r。使用四方晶型、空间群 P4 3 2 1 2、a= 55· 22 A ̊、c= 95· 20 A ̊、Z= 1 和 V m= 2· 86 A ̊ 3/道尔顿收集 X 射线衍射数据。结构已精修使用 Hendrickson & Konnert (1980) 的约束最小二乘法，对于 1199 个 Fe、S、蛋白质和水氧原子，其键距为 0· 032 Å 的 Δd rms 的 R 值为 0· 262。精修揭示了广泛的水结构；不对称单元中的约 740 个水氧原子已用 B⩽ 40 A 进行了精修。 ̊ 2. 3Fe 中心的组成被精炼为 [3Fe-3S](S γ) 5 (Oxo) 铁的第六个非半胱氨酰基和非蛋白质配体 Oxo，被精炼为溶剂氧（水或羟基），并且不是谷氨酸 18 的侧链。该簇显示出稍微褶皱的扭船构象，每个 Fe 中心具有扭曲的四面体配位。三个 Fe 原子平面的无机硫距离为 + 0· 2、+ 0· 5 和− 0· 5 Å。 Fe…Fe 距离为 4· 18、4· 08 和 3· 97 Å，标准差为 σ 1∼-0· 1 A ̊。无机硫的角度为 131°、126°、113°，其中 σ a= 5°。 [4Fe-4S](S γ) 4 簇的平均键距、角度和原子间尺寸类似于高电位铁蛋白中的 [4Fe-4S](S γ) 4 簇（Carter，1977a）和产气杆菌铁氧还蛋白（Adman 等人，1976）。Fe-S 核心似乎显示出围绕 4 轴的压缩，与观察到的类似。 [4Fe-4S] 2+ 蛋白质簇和 [Fe 4 S 4] 2+ 合成类似物簇（Holm & Ibers. 1977）根据多肽折叠、Fe-S 簇连接、电荷分布和水结构的水合中的对称性或不对称性给出了蛋白质结构的描述。描述了 Fe-S 团簇。
Details of the structures of the [3Fe-3S] and [4Fe-4S] clusters in Azotobacter ferredoxin are presented. The structures are derived from crystallographic refinement of the protein structure (106 amino acids, 12,680 M r. X-ray diffraction data were collected using the tetragonal crystal form, space group P4 3 2 1 2, a= 55· 22 A ̊, c= 95· 20 A ̊, Z= 1 and V m= 2· 86 A ̊ 3/dalton. The structure has been refined using the restrained least-squares method of Hendrickson & Konnert (1980). The R value is 0· 262 for 1199 Fe, S, protein and water oxygen atoms with a Δd rms from ideality for bond distances of 0· 032 Å. The refinement reveals an extensive water structure; 344 water oxygens out of approximately 740 in the asymmetric unit have been refined with B⩽ 40 A ̊ 2. The composition of the 3Fe center is refined as [3Fe-3S](S γ) 5 (Oxo). The sixth, non-cysteinyl and non-protein ligand to iron, Oxo, refines as a solvent oxygen (water or hydroxyl) and is not the side-chain of glutamate 18. The cluster displays a slightly puckered twist-boat conformation with distorted tetrahedral co-ordination about each Fe center. Displacements of inorganic sulfur from the plane of the three Fe atoms are+ 0· 2,+ 0· 5 and− 0· 5 Å. The Fe… Fe distances are 4· 18, 4· 08 and 3· 97 Å, with a standard deviation of σ 1∼-0· 1 A ̊. Angles at inorganic sulfur are 131°, 126°, 113°, with σ a= 5°. The [4Fe-4S](S γ) 4 cluster has average bond distances and angles and interatomic dimensions similar to the [4Fe-4S](S γ) 4 clusters in high-potential iron protein (Carter, 1977a), and Peptococcus aerogenes ferredoxin (Adman et al., 1976). The Fe-S core appears to display compression about a 4 ̄ axis analogous to that observed for [4Fe-4S] 2+ protein clusters and [Fe 4 S 4] 2+ synthetic analog clusters (Holm & Ibers. 1977). A description of the protein structure is given in terms of symmetry or asymmetry in the polypeptide folding, Fe-S cluster ligation, charge distribution, and hydration by the water structure. The intramolecular (hydrogen-bonding) and intermolecular (crystal packing) interactions are summarized. The protein environments of the Fe-S clusters are described.
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