An Iterative Module in the Azalomycin F Polyketide Synthase Contains a Switchable Enoylreductase Domain
An Iterative Module in the Azalomycin F Polyketide Synthase Contains a Switchable Enoylreductase Domain
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Azalomycin F 聚酮合酶中的迭代模块包含可切换的烯酰还原酶结构域
DOI：
10.1002/ange.201701220
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发表时间：
2017
影响因子：
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通讯作者：
Xu W
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Xu W
详细分析了红树林链霉菌中参与边缘内酯阿扎霉素F生物合成的模块I型聚酮合酶（PKS）。 211726已经表明，仅需要19个延伸模块来完成聚酮化合物链延长的20个循环。对在延伸模块1的乙酰化酶结构域中特异性失活的PKS突变体的产物的分析表明，该模块催化具有不同结果的两个连续延伸。引人注目的是，这个模块的烯酰还原酶结构域显然可以“切换”关闭和打开：它只在这两个循环中的第二个循环中发挥作用。这种新的机制扩展了我们对PKS组装线催化的理解，并可能解释其他模块化PKS系统中明显非共线性的例子。
Detailed analysis of the modular Type I polyketide synthase (PKS) involved in the biosynthesis of the marginolactone azalomycin F in mangroveStreptomycessp. 211726 has shown that only nineteen extension modules are required to accomplish twenty cycles of polyketide chain elongation. Analysis of the products of a PKS mutant specifically inactivated in the dehydratase domain of extension‐module 1 showed that this module catalyzes two successive elongations with different outcomes. Strikingly, the enoylreductase domain of this module can apparently be “toggled” off and on : it functions in only the second of these two cycles. This novel mechanism expands our understanding of PKS assembly‐line catalysis and may explain examples of apparent non‐colinearity in other modular PKS systems.