PRO-CARBOXYPEPTIDASE-R CLEAVES BRADYKININ FOLLOWING ACTIVATION
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DOI：
10.1159/000236661
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发表时间：
1994-04-01
影响因子：
2.8
通讯作者：
OKADA, H
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
SHINOHARA, T;SAKURADA, C;OKADA, H
精氨酸羧肽酶 (CPR) 是存在于人血清中的一种不稳定酶，与羧肽酶 N 无关。在这项研究中，我们证明 CPR 以前体形式存在于血浆中，并且可以通过胰蛋白酶和可能的胰蛋白酶样酶转化为活性形式。胰蛋白酶产生的活性形式不仅可以裂解小的合成底物马尿酰-L-精氨酸，而且可以从缓激肽中去除末端精氨酸。
Arginine carboxypeptidase (CPR) is a labile enzyme present in human serum which is unrelated to carboxypeptidase N. In this study we demonstrate that CPR exists in a precursor form in plasma and can be converted to the active form by trypsin and presumable trypsin-like enzymes. The trypsin-generated active form can not only cleave a small synthetic substrate, hippuryl-L-arginine, but can remove terminal arginine from bradykinin.