Impact of immune escape mutations and N-linked glycosylation on the secretion of hepatitis B virus virions and subviral particles: Role of the small envelope protein.
Impact of immune escape mutations and N-linked glycosylation on the secretion of hepatitis B virus virions and subviral particles: Role of the small envelope protein.
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DOI：
10.1016/j.virol.2018.03.011
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发表时间：
2018-05
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Tong S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bi X;Tong S
B型肝炎病毒（HBV）表达三种共末端包膜蛋白：大（L）、中（M）和小（S），其中S蛋白驱动病毒粒子和亚病毒颗粒的分泌。病毒体分泌需要在S结构域中的N146处的N-连接糖基化，但可被免疫逃逸突变损害。在N131处产生新糖基化位点的M133T突变可以拯救N146Q突变体（原始糖基化位点的丢失）和免疫逃逸突变体（如G145R）的病毒体分泌。在这里，我们证明，其他新的N-连接的糖基化位点可以拯救病毒颗粒分泌的G145 R和N146 Q突变体的可变程度。G145R和N146Q突变均通过S蛋白损害病毒体分泌。M133T突变恢复病毒体分泌通过S蛋白，并可以反式工作。受损的病毒体分泌不一定与类似的块在亚病毒颗粒的分泌。
Hepatitis B virus (HBV) expresses three co-terminal envelope proteins: large (L), middle (M), and small (S), with the S protein driving the secretion of both virions and subviral particles. Virion secretion requires N-linked glycosylation at N146 in the S domain but can be impaired by immune escape mutations. An M133T mutation creating a novel glycosylation site at N131could rescue virion secretion of N146Q mutant (loss of original glycosylation site) and immune escape mutants such as G145R. Here we demonstrate that other novel N-linked glycosylation sites could rescue virion secretion of the G145R and N146Q mutants to variable extents. Both G145R and N146Q mutations impaired virion secretion through the S protein. The M133T mutation restored virion secretion through the S protein, and could work in trans. Impaired virion secretion was not necessarily associated with a similar block in the secretion of subviral particles.
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