A potential function for conformational analysis of proteins.
A potential function for conformational analysis of proteins.
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蛋白质构象分析的潜在功能。
DOI：
10.1111/j.1399-3011.1984.tb00955.x
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发表时间：
1984
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Viswanadhan,VN
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Crippen,GM;Viswanadhan,VN
我们设计了一个残基-残基势函数用于低分辨率蛋白质构象计算。序列附近残基之间的相互作用维持了正确的二级结构，而势中的长期项控制了较大的堆积特征和整体的球状性。短期项是通过比较35种蛋白质晶体结构中c α原子间距离的观测分布与预期分布，并将差异归因于有效势的玻尔兹曼分布来计算的。对长期项进行了调整，以确保牛胰蛋白酶抑制剂的晶体结构比相同分子的扰动构象具有更低的总能量。因此，经验势函数隐含包含溶剂化和构象熵效应以及通常的范德华能和静电能。对胰蛋白酶抑制剂和其他蛋白质的广泛测试表明，它通常适用于小蛋白质，它不会试图压缩或扩展X射线晶体学发现的构象，在电位下保持标准的二级结构特征，并且存在如此多的局部最小值，以至于局部最小值可以被信任，只有当它们最初的差异小于1 Ad /时，才会将扰动结构返回到原始构象。
We have devised a residue‐residue potential function for low resolution protein conformational calculations. The interactions between residues near in sequence maintain correct secondary structure, while the long‐range terms in the potential govern the larger packing features and overall globularity. The short‐range terms were calculated by comparing the observed distributions of distances between Cαatoms in 35 protein crystal structures to the expected distributions and assigning the discrepancies to a Boltzmann distribution due to an effective potential. Long‐range terms were adjusted to ensure that the crystal structure of bovine pancreatic trypsin inhibitor has a lower total energy than perturbed conformations of the same molecule. Thus the empirical potential function implicity contains solvation and conformational entropy effects along with the usual Van der Waals and electrostatic energies. Extensive testing of the potential on trypsin inhibitor and other proteins establishes that it is generally applicable to small proteins, it does not attempt to compress or expand the conformations found by X‐ray crystallography, standard secondary structural features are maintained under the potential, and there are so many local minima that local minimization can be trusted to return a perturbed structure to the native conformation only if they differ initially by less then 1 Ad̀.
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