Molecular characterization of a novel intracellular ADP-ribosyl cyclase.
Molecular characterization of a novel intracellular ADP-ribosyl cyclase.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0000797
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发表时间：
2007-08-29
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Patel, Sandip
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Churamani, Dev;Boulware, Michael J.;Geach, Timothy J.;Martin, Andrew C. R.;Moy, Gary W.;Su, Yi-Hsien;Vacquier, Victor D.;Marchant, Jonathan S.;Dale, Leslie;Patel, Sandip
ADP-核糖环化酶是一种能够催化多种反应的酶，包括合成新型和有效的细胞内钙动员信使，环状ADP-核糖和NAADP。然而，并非所有的ADP-核糖基环化酶都在分子水平上进行了表征。此外，那些主要位于细胞外表面，因此远离其胞质基质。在这里，我们报告的分子克隆的一个新的扩大家庭的ADP-核糖基环化酶的海胆，广泛使用的模式生物的研究肌醇三磷酸独立的钙动员。我们提供的证据表明，异构体之一（SpARC 1）是一种可溶性蛋白质，是专门针对内质网腔时异源表达。重组蛋白的催化活性在粗细胞匀浆中很容易证明，即使在保持腔连续性的条件下。我们的数据揭示了一个新的ADP-核糖基环化酶的细胞内位置，并表明，生产的钙动员信使可能是区室化。
ADP-ribosyl cyclases are remarkable enzymes capable of catalyzing multiple reactions including the synthesis of the novel and potent intracellular calcium mobilizing messengers, cyclic ADP-ribose and NAADP. Not all ADP-ribosyl cyclases however have been characterized at the molecular level. Moreover, those that have are located predominately at the outer cell surface and thus away from their cytosolic substrates. Here we report the molecular cloning of a novel expanded family of ADP-ribosyl cyclases from the sea urchin, an extensively used model organism for the study of inositol trisphosphate-independent calcium mobilization. We provide evidence that one of the isoforms (SpARC1) is a soluble protein that is targeted exclusively to the endoplasmic reticulum lumen when heterologously expressed. Catalytic activity of the recombinant protein was readily demonstrable in crude cell homogenates, even under conditions where luminal continuity was maintained. Our data reveal a new intracellular location for ADP-ribosyl cyclases and suggest that production of calcium mobilizing messengers may be compartmentalized.
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