Proteins Rpr2 and Pop3 increase the activity and thermal stability of yeast RNase P.
Proteins Rpr2 and Pop3 increase the activity and thermal stability of yeast RNase P.
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DOI：
10.1080/15476286.2023.2201110
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发表时间：
2023-01
期刊：
影响因子：
4.1
通讯作者：
Krasilnikov, Andrey S.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Perederina, Anna;Berezin, Igor;Krasilnikov, Andrey S.
基于 RNA 的酶 RNase P 是一种核糖核蛋白复合物，主要负责 tRNA 的 5' 成熟。酿酒酵母 RNase P 包含催化 RNA 成分和九种蛋白质。酿酒酵母 RNase P 的组装和成熟涉及丰富且具有催化活性的前体形式，其中包括除蛋白质 Rpr2 和 Pop3 之外的所有成分。 Rpr2 和 Pop3 是必需蛋白，但它们在 RNase P 中的作用尚不清楚。在这里，我们使用酵母 RNase P 的逐步体外组装来表明，蛋白质 Rpr2 和 Pop3 的添加增加了 RNase P 复合物的活性和热稳定性，类似于之前在古菌 RNase P 中观察到的效果。
RNA-based enzyme RNase P is a ribonucleoprotein complex responsible primarily for 5’-maturation of tRNAs. S. cerevisiae RNase P comprises a catalytic RNA component and nine proteins. The assembly and maturation of S. cerevisiae RNase P involves an abundant and catalytically active precursor form, which includes all components except for proteins Rpr2 and Pop3. Rpr2 and Pop3 are essential proteins, but their roles in RNase P were not clear. Here we use a step-wise in vitro assembly of yeast RNase P to show that the addition of proteins Rpr2 and Pop3 increases the activity and thermal stability of the RNase P complex, similar to the effects previously observed for archaeal RNases P.
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在古细胞RNase P中解剖蛋白质亚基（一种催化核糖核蛋白复合物）中的功能合作。
影响因子：
14.9
作者：
Chen WY;Pulukkunat DK;Cho IM;Tsai HY;Gopalan V
通讯作者：
Gopalan V
影响因子：
14.9
作者：
Jarrous N;Gopalan V
通讯作者：
Gopalan V
DOI：
10.1016/j.bbrc.2006.02.192
发表时间：
2006-05-12
影响因子：
3.1
作者：
Fukuhara, H;Kifusa, M;Kimura, M
通讯作者：
Kimura, M
影响因子：
10.5
作者：
Chamberlain, JR;Lee, Y;Engelke, DR
通讯作者：
Engelke, DR
影响因子：
4.5
作者：
Srisawat, C;Houser-Scott, F;Engelke, DR
通讯作者：
Engelke, DR