DEPOLYMERIZATION OF F-ACTIN BY DEOXYRIBONUCLEASE-1
DEPOLYMERIZATION OF F-ACTIN BY DEOXYRIBONUCLEASE-1
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DOI：
10.1016/0092-8674(76)90203-8
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发表时间：
1976-01-01
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
LINDBERG, U
中科院分区：
文献类型：
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作者：
HITCHCOCK, SE;CARLSSON, L;LINDBERG, U
DNA I引起兔丝状肌肌动蛋白解聚，形成1 mol DNA酶I：1 mol肌动蛋白的稳定复合物。调节蛋白原肌球蛋白和肌钙蛋白与丝状肌动蛋白结合并减慢但不阻止解聚。在缺乏ATP的情况下，重酶解肌球蛋白与肌动蛋白丝紧密结合，并完全阻断DNA酶I与肌动蛋白丝的相互作用。ATP的作用释放大量的解肌球蛋白，然后DNA酶I被迅速抑制，肌动蛋白丝解聚。
DNA I causes depolymerization of rabbit filamentous muscle actin to form a stable complex of 1 mol DNAase I:1 mol actin. The regulatory proteins tropomyosin and troponin bind to filamentous actin and slow down but do not prevent the depolymerization. In the absence of ATP, heavy meromyosin binds tightly to actin filaments and blocks completely the DNAase I:actin filament interaction. Action of ATP release heavy meromyosin; DNAase I is then rapidly inhibited and the actin filaments are depolymerized.