Solution nuclear magnetic resonance structure of membrane-integral diacylglycerol kinase.
Solution nuclear magnetic resonance structure of membrane-integral diacylglycerol kinase.
复制标题
DOI：
10.1126/science.1171716
复制
发表时间：
2009-06-26
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Sanders CR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Van Horn WD;Kim HJ;Ellis CD;Hadziselimovic A;Sulistijo ES;Karra MD;Tian C;Sönnichsen FD;Sanders CR
大肠杆菌二酰甘油激酶 (DAGK) 代表与所有其他磷酸转移酶无关的完整膜酶家族。我们使用溶液核磁共振确定了 DAGK 同三聚体的三维结构。每个亚基的第三跨膜螺旋与相邻亚基的第一和第二跨膜片段进行结构域交换。 DAGK 的三个活动站点中的每一个都类似于一个门廊。门廊的檐口似乎是 DAGK 脂质底物特异性的决定因素，并且悬垂在水膜界面附近的磷酰基转移位点上。导致严重错误折叠的半胱氨酸突变位于活性位点内或附近，表明负责折叠和催化的位点之间存在高度重叠。
Escherichia coli diacylglycerol kinase (DAGK) represents a family of integral membrane enzymes that is unrelated to all other phosphotransferases. We have determined the three-dimensional structure of the DAGK homotrimer using solution NMR. The third transmembrane helix from each subunit is domain-swapped with the first and second transmembrane segments from an adjacent subunit. Each of DAGK’s three active sites resembles a portico. The cornice of the portico appears to be the determinant of DAGK’s lipid substrate specificity and overhangs the site of phosphoryl transfer near the water-membrane interface. Mutations to cysteine that caused severe misfolding were located in or near the active site, indicating a high degree of overlap between sites responsible for folding and for catalysis.
登录
查看更多内容
DOI：
10.1073/pnas.0705466104
发表时间：
2007-10-09
影响因子：
11.1
作者：
Liang, Binyong;Tamm, Lukas K.
通讯作者：
Tamm, Lukas K.
影响因子：
2.9
作者：
Nagy, JK;Lau, FW;Sanders, CR
通讯作者：
Sanders, CR
影响因子：
56.9
作者：
Hiller, Sebastian;Garces, Robert G.;Wagner, Gerhard
通讯作者：
Wagner, Gerhard
影响因子：
2.9
作者：
Lau, FW;Chen, X;Bowie, JU
通讯作者：
Bowie, JU
影响因子：
2.9
作者：
Nagy, JK;Sanders, CR
通讯作者：
Sanders, CR