Latent phosphorylase phosphatases from rat liver: relationship with the heat-stable inhibitory protein.
Latent phosphorylase phosphatases from rat liver: relationship with the heat-stable inhibitory protein.
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大鼠肝脏的潜在磷酸化酶：与热稳定抑制蛋白的关系。
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1981.tb06398.x
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发表时间：
1981
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Hers,HG
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Jett,MF;Hers,HG
来自大鼠肝脏的高速上清液含有至少两种潜在的磷酸化酶磷酸酶，其活性通过用乙醇、尿素、巯基乙醇或胰蛋白酶处理来显示。该级分还含有至少一种蛋白质，其在加热后不同程度地抑制两种磷酸酶的活化形式。这两种潜在的磷酸化酶可以通过纤维素-磷酸盐层析分离，并且可以通过它们优先被乙醇或胰蛋白酶激活以及它们在乙醇激活后对抑制蛋白的不同敏感性来区分。乙醇、尿素或巯基乙醇激活潜在的磷酸化酶磷酸酶不伴随抑制蛋白前体的破坏，而胰蛋白酶激活则伴随抑制蛋白前体的破坏。然而，胰蛋白酶处理的馏分先前激活乙醇降低其活性，也增加了他们的敏感性的抑制蛋白的方式是无关的破坏这种抑制剂。此外，一些几乎不含抑制性蛋白质前体的蛋白质级分可以容易地被胰蛋白酶活化。它的结论是潜在的磷酸化酶磷酸酶的激活是无关的抑制蛋白的破坏。
A high‐speed supernatant from rat liver contains at least two latent phosphorylase phosphatases the activities of which are revealed by treatment with ethanol, urea, mercaptoethanol or trypsin. This fraction also contains at least one protein which, after heating, inhibits to various degrees the activated form(s) of the two phosphatases. The two latent enzymes can be separated by cellulose‐phosphate chromatography and can be differentiated by their preferential activation by ethanol or trypsin and by their different sensitivity to the inhibitory protein after ethanol activation.Activation of the latent phosphorylase phosphatases by ethanol, urea or mercaptoethanol is not accompanied by the destruction of the precursor of the inhibitory protein whereas activation by trypsin is. However, trypsin treatment of fractions previously activated by ethanol decreases their activity and also increases their sensitivity to the inhibitory protein in a way which is unrelated to the destruction of this inhibitor. Furthermore, some protein fractions, almost free of the precursor of the inhibitory protein can be readily activated by trypsin. It is concluded that the activation of the latent phosphorylase phosphatases is unrelated to the destruction of the inhibitory protein.
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