Fibrillation of the major curli subunit CsgA under a wide range of conditions implies a robust design of aggregation.
Fibrillation of the major curli subunit CsgA under a wide range of conditions implies a robust design of aggregation.
复制标题
DOI：
10.1021/bi200967c
复制
发表时间：
2011-10-04
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Otzen, Daniel E.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dueholm, Morten S.;Nielsen, Soren B.;Hein, Kim L.;Nissen, Poul;Chapman, Matthew;Christiansen, Gunna;Nielsen, Per Halkjaer;Otzen, Daniel E.
淀粉样折叠通常被认为是蛋白质错误折叠的结果。然而，最近的一些研究表明，淀粉样蛋白结构在自然界中也用于功能目的。CsgA是大肠杆菌curli的主要亚基，是最具特征的功能性淀粉样蛋白之一。在这里，我们表明，使用一种高效的方法来制备单体CsgA，CsgA的体外原纤化发生在各种各样的环境条件下，所得的原纤维表现出类似的结构特征。这突出了纤维性颤动是如何“硬连线”到淀粉样蛋白中的，淀粉样蛋白在波动的细胞外环境中出于结构目的而进化，并与疾病相关的淀粉样蛋白形成形成鲜明对比。此外，我们表明，CsgA聚合之前，在体外形成细针状原纤维，然后聚集的淀粉样蛋白原纤维。
The amyloid fold is usually considered a result of protein misfolding. However, a number of studies have recently shown that the amyloid structure is also used in nature for functional purposes. CsgA is the major subunit of Escherichia coli curli, one of the most well-characterized functional amyloids. Here we show, using a highly efficient approach to prepare monomeric CsgA, that in vitro fibrillation of CsgA occurs under a wide variety of environmental conditions and that the resulting fibrils exhibit similar structural features. This highlights how fibrillation is “hardwired” into amyloid that has evolved for structural purposes in a fluctuating extracellular environment and represents a clear contrast to disease-related amyloid formation. Furthermore, we show that CsgA polymerization in vitro is preceded by the formation of thin needlelike protofibrils followed by aggregation of the amyloid fibrils.
登录
查看更多内容
影响因子：
11.4
作者：
Fändrich, M;Dobson, CM
通讯作者：
Dobson, CM
影响因子：
5.6
作者：
Collinson, SK;Parker, JMR;Kay, WW
通讯作者：
Kay, WW
影响因子：
13.8
作者：
Dobson, CM
通讯作者：
Dobson, CM
DOI：
10.1073/pnas.96.7.3590
发表时间：
1999-03-30
影响因子：
11.1
作者：
Chiti, F;Webster, P;Dobson, CM
通讯作者：
Dobson, CM
影响因子：
3.2
作者：
COLLINSON, SK;EMODY, L;KAY, WW
通讯作者：
KAY, WW