Chemical and Biochemical Strategies To Explore the Substrate Recognition of O-GlcNAc-Cycling Enzymes.
Chemical and Biochemical Strategies To Explore the Substrate Recognition of O-GlcNAc-Cycling Enzymes.
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DOI：
10.1002/cbic.201800481
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发表时间：
2019-02-01
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Jiang J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hu CW;Worth M;Li H;Jiang J
O-连接N-乙酰氨基葡萄糖(O-GlcNAc)修饰是细胞调节的重要组成部分。只有一对人类酶可以动态地对多种蛋白质进行这种修饰：O-GlcNAc转移酶(OGT)添加GlcNAc残基，O-GlcNAcase(OGA)对其进行水解。这种修饰在许多疾病中都是失调的，但它在特定底物上的确切作用尚不清楚。此外，在修饰的蛋白质中没有发现明显的序列基序，控制OGT和OGA底物专一性的因素很大程度上是未知的。在这个概念中，我们将讨论化学和生化方法的最新发展，以应对OGT和OGA底物识别的挑战。我们希望来自这些研究的新概念和新知识将促进这一领域的研究，以促进对O-GlcNAc调节在健康和疾病中的理解。
The O-linked N-acetylglucosamine (O-GlcNAc) modification is an essential component in cell regulation. A single pair of human enzymes conducts this modification dynamically on a broad variety of proteins: O-GlcNAc transferase (OGT) adds the GlcNAc residue and O-GlcNAcase (OGA) hydrolyzes it. This modification is dysregulated in many diseases, but its exact role on particular substrates remains unclear. In addition, no apparent sequence motif was found in the modified proteins and the factors controlling the substrate specificity of OGT and OGA are largely unknown. In this concept, we will discuss recent developments of chemical and biochemical methods toward addressing the challenge of OGT and OGA substrate recognition. We hope the new concept and knowledge from these studies will promote research in this area to advance understanding of O-GlcNAc regulation in health and disease.
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DOI：
10.1083/jcb.201501101
发表时间：
2015-03-30
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Bond MR;Hanover JA
通讯作者：
Hanover JA
影响因子：
4.8
作者：
Carrillo, Luz D.;Froemming, Joshua A.;Mahal, Lara K.
通讯作者：
Mahal, Lara K.
影响因子：
4.3
作者：
Lazarus, BD;Love, DC;Hanover, JA
通讯作者：
Hanover, JA
DOI：
10.1073/pnas.1010045108
发表时间：
2011-02-22
影响因子：
11.1
作者：
Boyce, Michael;Carrico, Isaac S.;Bertozzi, Carolyn R.
通讯作者：
Bertozzi, Carolyn R.
影响因子：
14.8
作者：
Elsen, Nathaniel L.;Patel, Sangita B.;Klein, Daniel J.
通讯作者：
Klein, Daniel J.