There Is Temporal and Spatial Expression of α1 (IV), α2 (IV), α5 (IV), α6 (IV) Collagen Chains and β1 Integrins During the Development of the Basal Lamina in an “In Vitro” Skin Model
There Is Temporal and Spatial Expression of α1 (IV), α2 (IV), α5 (IV), α6 (IV) Collagen Chains and β1 Integrins During the Development of the Basal Lamina in an “In Vitro” Skin Model
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“体外”皮肤模型中基底层发育过程中存在 α1 (IV)、α2 (IV)、α5 (IV)、α6 (IV) 胶原链和 β1 整合素的时空表达
DOI：
--
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发表时间：
1997
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Y. Ninomiya
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
R. Fleischmajer;K. Kühn;Y. Sato;E. MacDonald;J. S. Perlish;T. Pan;M. Chu;Y. Kishiro;T. Oohashi;S. Bernier;Y. Yamada;Y. Ninomiya
在“离体”皮肤模型中，研究了α 1 （IV）、α 2 （IV）、α 3 （IV）、α 4 （IV）、α 5 （IV）和α 6 （IV）胶原链在基底膜形成过程中的时空表达。在第7天和第14天的培养（没有薄层密度）以及第28、36和56天的培养（有薄层密度）中进行了连续研究。采用常规和激光共聚焦间接免疫荧光显微镜研究了β 1、β 4、α 1、α 2、α 3、α 5、α 6整合素亚基的表达及其与IV型胶原的共定位。northern blots检测α 2 （IV）和α 6 （IV）链mRNA表达量。alpha1 （IV）和alpha2 （IV）胶原蛋白链最早表达于仅限于基底角质形成细胞的7 d培养中。在第14天的培养中，在基底角质形成细胞中发现了alpha1 （IV）和alpha2 （IV）链，并在邻近真皮中发现了一条宽带（10微米）。在这个阶段，80%的alpha2 (IV) mRNA在真皮中表达，20%在表皮中表达。在培养28、36和56 d时，alpha1 （IV）和alpha2 （IV）链在表皮真皮交界处和真皮上部呈线性分布。alpha6 （IV）胶原链在培养36 d时表达较晚，而alpha5 （IV）在培养56 d时表达较晚，它们大多呈线性分布，但也在邻近的真皮层中表达。Alpha6 (IV) mRNA在培养36 d的真皮中表达。在第14天的培养中，胶原IV和β 1整合素亚基在角质形成细胞的基质部位共定位。AIIB2单克隆抗体（抗β a1亚基）的功能扰动研究和胶原溴化氰消化衍生片段（CB3[IV]）的竞争性抑制，其中含有α 1β a1、α 2β a1整合素的胶原IV配体，改变了IV胶原沉积的模式。
Temporal and spatial expression of alpha1 (IV), alpha2 (IV), alpha3 (IV), alpha4 (IV), alpha5 (IV), and alpha6 (IV) collagen chains was studied during the formation of the basal lamina in an "in vitro" skin model. A sequential study was performed at 7-d and 14-d cultures (lamina densa absent) and at 28-, 36-, and 56-d cultures (lamina densa present). Expression of beta1, beta4, alpha1, alpha2, alpha3, alpha5, alpha6 integrin subunits and co-localization with collagen IV was studied by regular and laser confocal indirect immunofluorescence microscopy. mRNA expression of alpha2 (IV) and alpha6 (IV) chains was estimated by northern blots. The earliest expression of alpha1 (IV) and alpha2 (IV) collagen chains was noted in 7-d cultures restricted to basal keratinocytes. At 14-d cultures, alpha1 (IV) and alpha2 (IV) chains were noted in basal keratinocytes and as a broad band (10 microm) in the adjacent dermis. At this stage 80% of the alpha2 (IV) mRNA was expressed in the dermis and 20% in the epidermis. At 28-, 36-, and 56-d cultures the alpha1 (IV) and alpha2 (IV) chains were present in a linear distribution at the epidermo-dermal junction and in the upper dermis. The alpha6 (IV) collagen chains were expressed much later at 36-d cultures and the alpha5 (IV) at 56 d, both mostly in a linear distribution but also in the adjacent dermis. Alpha6 (IV) mRNA was demonstrated in the dermis of 36-d cultures. There was co-localization of collagen IV and beta1 integrin subunits in 14-d cultures at the matrix site of keratinocytes. Functional perturbation studies with AIIB2 monoclonal antibody (anti-beta1 subunits) and competitive inhibition with a collagen cyanogen bromide digestion derived fragment (CB3[IV]) that contains the collagen IV ligand for alpha1beta1, alpha2beta1 integrins, altered the pattern of collagen IV deposition.
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