Cotranslational Folding of Globin*
Cotranslational Folding of Globin*
复制标题
球蛋白的共翻译折叠*
DOI：
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发表时间：
1997
影响因子：
4.8
通讯作者：
A. Spirin
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
A. Komar;A. Kommer;I. Krasheninnikov;A. Spirin
在[3 H]氯化血红素和[35 S]甲硫氨酸存在下，在小麦胚芽无细胞翻译系统中进行珠蛋白合成，以确定能够与血红素结合的新生核糖体结合珠蛋白链的最小长度。通过翻译截短的mRNA分子，在核糖体上合成预定大小的新生多肽。蔗糖梯度离心和嘌呤霉素反应分析表明，核糖体结合的N-末端α-珠蛋白片段的140，100，和86个氨基酸残基能够有效的血红素结合，而那些75，65，和34个氨基酸残基显示出显着较弱，或只是非特异性，血红素的亲和力。这表明86个氨基酸残基的核糖体结合的新生链已经获得了允许其与血红素基团相互作用的空间结构，或者血红素附着促进了核糖体结合的新生肽中适当的三级结构的形成。在任何情况下，珠蛋白的共翻译折叠的建议。
Globin synthesis in a wheat germ cell-free translation system was performed in the presence of [3H]hemin and [35S]methionine to determine the minimal length of the nascent ribosome-bound globin chain capable of heme binding. Nascent polypeptides of predetermined size were synthesized on ribosomes by translation of truncated mRNA molecules. Analysis with the use of sucrose gradient centrifugation and puromycin reaction revealed that the ribosome-bound N-terminal α-globin fragments of 140, 100, and 86 amino acid residues are capable of an efficient heme binding, whereas those of 75, 65, and 34 amino acid residues display a significantly weaker, or just nonspecific, affinity to heme. This indicates that the ribosome-bound nascent chain of 86 amino acid residues has already acquired a spatial structure that allows its interaction with the heme group or that heme attachment promotes the formation of the proper tertiary structure in the ribosome-bound nascent peptide. In any case the cotranslational folding of globin is suggested.
DOI：
10.1073/pnas.92.14.6229
发表时间：
1995-07-03
影响因子：
11.1
作者：
CHEN, W;HELENIUS, J;HELENIUS, A
通讯作者：
HELENIUS, A
RNase H 切割用于处理体外转录的 RNA，用于 NMR 研究和 RNA 连接。
DOI：
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发表时间：
1996
期刊：
RNA (New York, N.Y.)
影响因子：
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作者：
Lapham,J;Crothers,DM
通讯作者：
Crothers,DM