NO-bound myoglobin: structural diversity and dynamics of the NO ligand.
NO-bound myoglobin: structural diversity and dynamics of the NO ligand.
复制标题
NO 结合肌红蛋白：NO 配体的结构多样性和动力学。
DOI：
10.1021/ja039086x
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发表时间：
2004
影响因子：
15
通讯作者：
P. Kozlowski
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
T. Żemojtel;M. Rini;K. Heyne;T. Dandekar;E. Nibbering;P. Kozlowski
利用飞秒红外偏振光谱和密度泛函理论对肌红蛋白结合的关键信号分子一氧化氮（NO）进行了研究。我们的研究结果表明，光解后，相当一部分NO重组在最初的几皮秒。我们发现，双原子配体是严重倾斜的蛋白质和目前的证据表明，Fe-NO部分可以采样范围广泛的离轴倾斜和弯曲构象。
We used femtosecond infrared polarization spectroscopy and density functional theory in a study on the key signaling molecule nitric oxide (NO) bound to myoglobin. Our results show that after photolysis, a substantial fraction of NO recombines within the first few picoseconds. We discovered that the diatomic ligand is severely tilted in the protein and present evidence that the Fe-NO moiety can sample a wide range of off-axis tilting and bending conformations.