NMR structure of the three quasi RNA recognition motifs (qRRMs) of human hnRNP F and interaction studies with Bcl-x G-tract RNA: a novel mode of RNA recognition.
NMR structure of the three quasi RNA recognition motifs (qRRMs) of human hnRNP F and interaction studies with Bcl-x G-tract RNA: a novel mode of RNA recognition.
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人类 hnRNP F 的三个准 RNA 识别基序 (qRRM) 的 NMR 结构以及与 Bcl-x G-tract RNA 的相互作用研究：一种新的 RNA 识别模式。
DOI：
10.1093/nar/gkl488
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发表时间：
2006
影响因子：
14.9
通讯作者：
Allain, Frederic H. -T.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dominguez, Cyril;Allain, Frederic H. -T.
异质核核糖核蛋白（hnRNP）F属于hnRNP H家族，参与可变剪接和多聚腺苷酸化的调节，并特异性识别多聚（G）序列（G-片段）。特别地，hnRNP F结合Bcl-x RNA的G-段并调节其选择性剪接，导致具有拮抗剂功能的两种同种型Bcl-xS和Bcl-xL。为了深入了解hnRNP H成员的G-tract识别，我们开始了人hnRNP F的NMR研究。我们提出的解决方案的三个准RNA识别基序（qRRMs）的hnRNP F的结构和确定的残基，是重要的Bcl-x RNA的NMR化学位移扰动和诱变实验的相互作用。三种qRRM显示典型的βαββαβ RRM折叠，但在hnRNP F的两个N-末端qRRM中存在额外的二级结构元件。我们发现qRRM 1和qRRM 2而不是qRRM 3负责G-道识别，并且参与G-道相互作用的qRRM 1和qRRM 2的残基不像经典RRM所观察到的那样位于β-折叠表面上，而是短β-发夹和两个相邻环的一部分。这些区域定义了RRM识别RNA的新的相互作用表面。
The heterogeneous nuclear ribonucleoprotein (hnRNP) F belongs to the hnRNP H family involved in the regulation of alternative splicing and polyadenylation and specifically recognizes poly(G) sequences (G-tracts). In particular, hnRNP F binds a G-tract of the Bcl-x RNA and regulates its alternative splicing, leading to two isoforms, Bcl-xS and Bcl-xL, with antagonist functions. In order to gain insight into G-tract recognition by hnRNP H members, we initiated an NMR study of human hnRNP F. We present the solution structure of the three quasi RNA recognition motifs (qRRMs) of hnRNP F and identify the residues that are important for the interaction with the Bcl-x RNA by NMR chemical shift perturbation and mutagenesis experiments. The three qRRMs exhibit the canonical βαββαβ RRM fold but additional secondary structure elements are present in the two N-terminal qRRMs of hnRNP F. We show that qRRM1 and qRRM2 but not qRRM3 are responsible for G-tract recognition and that the residues of qRRM1 and qRRM2 involved in G-tract interaction are not on the β-sheet surface as observed for the classical RRM but are part of a short β-hairpin and two adjacent loops. These regions define a novel interaction surface for RNA recognition by RRMs.
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