Ligand-induced conformational changes of the multidrug resistance transporter EmrE probed by oriented solid-state NMR spectroscopy.
Ligand-induced conformational changes of the multidrug resistance transporter EmrE probed by oriented solid-state NMR spectroscopy.
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DOI：
10.1002/anie.201303091
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发表时间：
2013-09-23
影响因子：
16.6
通讯作者：
Traaseth, Nathaniel J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gayen, Anindita;Banigan, James R.;Traaseth, Nathaniel J.
我们使用定向固态NMR光谱和生化交联实验来证明无配体的膜蛋白转运蛋白EmrE形成相对于脂质双层具有不同单体倾斜角的反平行二聚体。我们的研究结果还显示了微妙的构象变化外排泵的经验，在响应药物结合，并强调在流体双层环境中研究膜蛋白的重要性。
We used oriented solid-state NMR spectroscopy and biochemical cross-linking experiments to demonstrate that the ligand-free membrane protein transporter EmrE forms anti-parallel dimers with different monomer tilt angles relative to the lipid bilayer. Our results also show the subtle conformational changes efflux pumps experience in response to drug binding and emphasize the importance of studying membrane proteins in a fluid bilayer environment.
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