Heterotrimeric G Proteins Interact with the Small GTPase ARF

Heterotrimeric G Proteins Interact with the Small GTPase ARF
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异源三聚体 G 蛋白与小 GTP 酶 ARF 相互作用

DOI:
--
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发表时间:
1995
影响因子:
4.8
通讯作者:
P. Stahl
P. Stahl
中科院分区:
生物学2区
文献类型:
--
作者:
M. Colombo;James Inglese;C. D’Souza;W. Berón;P. Stahl

文献摘要

参考文献

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三聚体G蛋白已成为膜运输的重要调节剂。为了探索Gβγ在内体融合中的作用,我们利用了β-肾上腺素能受体激酶(β方舟),一种通过与Gβγ相互作用转移到膜上的酶。β方舟(βARKct)的羧基端有一个Gβγ结合结构域,可阻断Gβγ介导的某些过程。我们发现,βARKct和肽G,一种衍生自βARKct的肽,抑制体外内体融合。有趣的是,肽G和ARF共享序列相似性。肽G和βARKct逆转ARF介导的内体融合抑制,并阻断ARF与膜的结合。使用ARF融合蛋白,我们发现Gβγ和Gαs都与小的GT3 ARF相互作用,这种相互作用受核苷酸结合的调节。我们的结论是,G蛋白可能参与调节囊泡贩运直接相互作用与ARF,运输所需的胞质因子。
Trimeric G proteins have emerged as important regulators of membrane trafficking. To explore a role for Gβγ in endosome fusion, we have taken advantage of β-adrenergic receptor kinase (βARK), an enzyme translocated to membranes by interaction with Gβγ. The COOH terminus of βARK (βARKct) has a Gβγ-binding domain which blocks some Gβγ-mediated processes. We found that βARKct and peptide G, a peptide derived from βARKct, inhibit in vitro endosome fusion. Interestingly, peptide G and ARF share sequence similarity. Peptide G and βARKct reversed ARF-mediated inhibition of endosome fusion and blocked ARF binding to membranes. Using an ARF fusion protein, we show that both Gβγ and Gαs interact with the small GTPase ARF, an interaction that is regulated by nucleotide binding. We conclude that G proteins may participate in the regulation of vesicular trafficking by directly interacting with ARF, a cytosolic factor required for transport.
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