Activation of the retinal cGMP-specific phosphodiesterase by the GDP-loaded alpha-subunit of transducin.
Activation of the retinal cGMP-specific phosphodiesterase by the GDP-loaded alpha-subunit of transducin.
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负载 GDP 的转导蛋白 α 亚基激活视网膜 cGMP 特异性磷酸二酯酶。
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1994.tb18700.x
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发表时间：
1994
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
C. Pfister
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Kutuzov;C. Pfister
研究人员已经研究了 GDP 结合形式的转导蛋白 α 亚基 (T α GDP) 与 cGMP 特异性磷酸二酯酶（视觉系统中的效应酶）的相互作用。 T α GDP 被证明能够激活磷酸二酯酶：(a) 在不存在 GTP 的情况下检查暗适应视网膜视杆外节悬浮液中的基础活性，发现转导蛋白与活化视紫红质 (Rh*) 的结合以及转导蛋白的 β 和 γ 亚基复合物 (T beta gamma) 会抑制其基础活性； (b) 纯化的 T α GDP 能够在膜存在的情况下激活磷酸二酯酶； (c)用全转导蛋白（T α GDP T β γ）或在存在过量T β γ 的情况下用T α GDP 都没有获得激活以防止TGDP 解离。 T α GDP 达到的磷酸二酯酶激活最大水平（约 1500 mol cGMP/mol 磷酸二酯酶-1.s-1）与通过 T α GTP 的“经典”激活获得的水平相似，而 T α GDP 对磷酸二酯酶的表观亲和力（Kd 约 50 microM）远低于 T α GTP。我们的数据表明 GTP 水解本身不会使 T α 失活。因此，T β γ 隔离 T α 的作用对于磷酸二酯酶失活至关重要。我们的结果支持了 G 蛋白对腺苷酸环化酶调节的观察结果，这表明负载 GDP 的游离 α 亚基具有激活其效应子的能力。
The interaction of the GDP-bound form of the alpha-subunit of transducin (T alpha GDP) with the cGMP-specific phosphodiesterase, the effector enzyme in the visual system, has been studied. T alpha GDP is demonstrated to be able to activate the phosphodiesterase: (a) the basal activity in suspensions of dark-adapted retinal rod outer segments, examined in the absence of GTP, was found to be inhibited by binding of transducin to activated rhodopsin (Rh*) and by the complex of the beta- and gamma-subunits of transducin (T beta gamma); (b) purified T alpha GDP is able to activate phosphodiesterase in the presence of membranes; (c) no activation is obtained either with holotransducin (T alpha GDP T beta gamma) or with T alpha GDP in the presence of excess T beta gamma to prevent dissociation of TGDP. The maximal level of phosphodiesterase activation reached with T alpha GDP (about 1500 mol cGMP/mol phosphodiesterase-1.s-1) is similar to that obtained through the 'classical' activation by T alpha GTP whereas the apparent affinity of T alpha GDP for phosphodiesterase (Kd about 50 microM) is much lower than that of T alpha GTP. Our data suggest that GTP hydrolysis itself does not inactivate T alpha. The role of T beta gamma to sequester T alpha is therefore of critical importance for phosphodiesterase inactivation. Our results support observations on the regulation of adenylyl cyclase by G-proteins, which suggested the ability of the free alpha-subunits loaded with GDP to activate their effectors.
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