Transthyretin Acid Induced Denaturation is Required for Amyloid Fibril Formation in Vitro
Transthyretin Acid Induced Denaturation is Required for Amyloid Fibril Formation in Vitro
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转甲状腺素蛋白酸诱导变性是体外淀粉样原纤维形成所必需的
DOI：
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
J. Kelly
中科院分区：
文献类型：
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作者：
W. Colón;J. Kelly
在模拟溶酶体环境的条件下（pH 4.5），体外将家族性淀粉样多神经病和老年性系统性淀粉样变性的致病因子人血浆蛋白甲状腺素运载蛋白（TTR）转化为淀粉样原纤维。在酸（HCl）诱导的变性过程中，折叠中间体缔合以形成淀粉样原纤维。这种制备淀粉样蛋白原纤维的方法似乎具有生理学相关性和普遍性，因为与原发性淀粉样变性相关的另一种淀粉样蛋白IgG2 λ也在pH 4.5下转化为淀粉样蛋白原纤维。这项初步工作表明，变性是体内淀粉样纤维形成机制的一个组成部分。
The human plasma protein transthyretin (TTR), implicated as the causative agent in Familial Amyloid Polyneuropathy and Senile Systemic Amyloidosis, was transformed into amyloid fibrils in vitro under conditions that mimic the environment of a lysosome (pH 4.5). During the course of acid (HC1) induced denaturation, a folding intermediate associates to form amyloid fibrils. This procedure for making amyloid fibrils appears to be physiologically relevant and general in that IgG2 λ, another amyloidogenic protein which is associated with primary amyloidosis, was also transformed into amyloid fibrils at pH 4.5. This preliminary work suggests that denaturation is an integral part of the amyloid fibril formation mechanism in vivo.
P22 尾尖多肽链基因中温度敏感折叠突变位点的性质和分布。
影响因子：
5.6
作者：
Villafane,R;King,J
通讯作者：
King,J
人类淀粉样变性、阿尔茨海默病和相关疾病。
DOI：
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发表时间：
1988
期刊：
Laboratory investigation; a journal of technical methods and pathology
影响因子：
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作者：
Castano,EM;Frangione,B
通讯作者：
Frangione,B
影响因子：
3.2
作者：
KLUNK, WE;PETTEGREW, JW;ABRAHAM, DJ
通讯作者：
ABRAHAM, DJ