Structural insights into the activity of enhancer-binding proteins.
Structural insights into the activity of enhancer-binding proteins.
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DOI：
10.1126/science.1105932
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发表时间：
2005-03-25
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Zhang X
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rappas M;Schumacher J;Beuron F;Niwa H;Bordes P;Wigneshweraraj S;Keetch CA;Robinson CV;Buck M;Zhang X
细菌σ54-RNA聚合酶全酶的激活因子是利用ATP水解来激活转录的机械化学蛋白质。我们用冷冻电子显微镜测定了一种激活剂PspF（1-275）与ATP过渡态类似物（ADP、AlFx）结合后与其基础因子σ54复合的20 μ m分辨结构。通过将载脂蛋白PspF（1-275）在1.75 nm处的晶体结构拟合到EM图中，我们确定了两个参与结合σ54的环。通过比较不同核苷酸状态下的增强子结合结构和突变分析，我们提出了核苷酸依赖性构象变化，释放了与σ54缔合的环。
Activators of bacterial σ54-RNA polymerase holoenzyme are mechanochemical proteins that use ATP hydrolysis to activate transcription. We have determined a 20 Å resolution structure of an activator, PspF(1-275), bound to an ATP transition state analog (ADP.AlFx), in complex with its basal factor σ54 by cryo-electron microscopy. By fitting the crystal structure of apo PspF(1-275) at 1.75 Å into the EM map we identify two loops involved in binding σ54. By comparing enhancer-binding structures in different nucleotide states and mutational analysis, we propose nucleotide dependent conformational changes that free the loops for association with σ54.
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