Peptide truncation leads to a twist and an unusual increase in affinity for casitas B-lineage lymphoma tyrosine kinase binding domain.
Peptide truncation leads to a twist and an unusual increase in affinity for casitas B-lineage lymphoma tyrosine kinase binding domain.
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DOI：
10.1021/jm300078z
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发表时间：
2012-04-12
影响因子：
7.3
通讯作者：
Natarajan, Amarnath
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kumar, Eric A.;Yuan, Ziyan;Palermo, Nicholas Y.;Dong, Lin;Ahmad, Gulzar;Lokesh, G. L.;Kolar, Carol;Kizhake, Smitha;Borgstahl, Gloria E. O.;Band, Hamid;Natarajan, Amarnath
我们描述了截短和SAR研究，以确定一个五肽，结合Cbl酪氨酸激酶结合结构域具有更高的亲和力比亲本肽。五肽具有替代结合模式，其允许占据先前未表征的沟。肽库用于映射结合位点并定义界面景观。我们的研究结果表明，五肽是开发针对Cbl驱动的疾病的抑制剂的理想起点。
We describe truncation and SAR studies to identify a pentapeptide that binds Cbl tyrosine kinase binding domain with a higher affinity than the parental peptide. The pentapeptide has an alternate binding mode that allows occupancy of a previously uncharacterized groove. A peptide library was used to map the binding site and define the interface landscape. Our results suggest that the pentapeptide is an ideal starting point for the development of inhibitors against Cbl driven diseases.
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