Detection of a transient intermediate in a rapid protein folding process by solid-state nuclear magnetic resonance.
Detection of a transient intermediate in a rapid protein folding process by solid-state nuclear magnetic resonance.
复制标题
DOI：
10.1021/ja908471n
复制
发表时间：
2010-01-13
影响因子：
15
通讯作者：
Tycko, Robert
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hu, Kan-Nian;Yau, Wai-Ming;Tycko, Robert
我们描述了使用固态NMR光谱来表征35个残基的螺旋蛋白HP 35的部分折叠状态，该螺旋蛋白HP 35是通过在10−20 μs时间尺度上从热解折叠状态快速冷冻淬灭而产生的。二维固态13 C NMR光谱of 13 C-标记的HP 35在冷冻甘油/水溶液中表现出两组信号，一个对应于强烈未折叠的蛋白质分子，另一个对应于具有天然螺旋二级结构但不完整的三级结构的分子系综。的NMR数据表明，二级结构的形式内的冷冻淬火时间尺度，但完全折叠涉及一个较慢的阶段的结构退火。早期通过时间分辨光学技术对HP 35进行的研究中观察到的0.55 μs折叠时间可能并不代表完全折叠的时间尺度。
We describe the use of solid-state NMR spectroscopy to characterize a partially folded state of the 35-residue helical protein HP35 created by rapid freeze-quenching from a thermally unfolded state on the 10−20 μs time scale. Two-dimensional solid-state13C NMR spectra of13C-labeled HP35 in frozen glycerol/water solution exhibit two sets of signals, one corresponding to strongly unfolded protein molecules and the other to an ensemble of molecules having native helical secondary structure but incomplete tertiary structure. The NMR data indicate that secondary structure forms within the freeze-quenching time scale but that full folding involves a slower phase of structural annealing. The ∼5 μs folding time observed in earlier studies of HP35 by time-resolved optical techniques may not represent the time scale for full folding.
登录
查看更多内容
影响因子：
2.9
作者：
Kussell, E;Shimada, J;Shakhnovich, EI
通讯作者：
Shakhnovich, EI
影响因子：
5.6
作者：
Hu, Kan-Nian;Havlin, Robert H.;Yau, Wai-Ming;Tycko, Robert
通讯作者：
Tycko, Robert
DOI：
10.1073/pnas.0502495102
发表时间：
2005-05-24
影响因子：
11.1
作者：
Chiu, TK;Kubelka, J;Davies, DR
通讯作者：
Davies, DR
DOI：
10.1073/pnas.0802986106
发表时间：
2009-01-06
影响因子：
11.1
作者：
Li, Peng;Oliva, Fabiana Y.;Munoz, Victor
通讯作者：
Munoz, Victor
DOI：
10.1073/pnas.0806154105
发表时间：
2008-11-25
影响因子：
11.1
作者：
Cellmer, Troy;Henry, Eric R.;Eaton, William A.
通讯作者：
Eaton, William A.