Structure, function and antagonism of semen amyloids.
Structure, function and antagonism of semen amyloids.
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DOI：
10.1039/c8cc01491d
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发表时间：
2018-07-05
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Münch J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Röcker A ;Roan NR ;Yadav JK ;Fändrich M ;Münch J
淀粉样原纤维是具有交叉β结构的线性多肽聚集体。这些原纤维最为人所知的是它们与神经退行性疾病如阿尔茨海默氏症或帕金森氏症的关联，但它们也可以被活生物体用作功能单元，例如在黑色素的合成或细菌生物膜的形成中。大约十年前，在寻找调节HIV-1（一种性传播病毒和获得性免疫缺陷综合征（AIDS）的病原体）感染的精液因子时，发现精液中含有淀粉样纤维，能够显著增加HIV感染率。这一发现不仅为预防HIV-1性传播创造了新的机会，而且还刺激了研究，以揭示这些因素的自然作用。我们在这里讨论这些有趣的结构，它们的分子特性，以及它们对性传播疾病和生殖健康的影响。此外，我们还回顾了对抗精液淀粉样蛋白以预防性病毒传播的策略。
Amyloid fibrils are linear polypeptide aggregates with a cross-β structure. These fibrils are best known for their association with neurodegenerative diseases, such as Alzheimer’s or Parkinson’s, but they may also be used by living organisms as functional units, e.g. in the synthesis of melanin or in the formation of bacterial biofilms. About a decade ago, in a search for semen factors that modulate infection by HIV-1 (a sexually transmitted virus and the causative agent of the acquired immune deficiency syndrome (AIDS)), it was demonstrated that semen harbors amyloid fibrils capable of markedly increasing HIV infection rates. This discovery not only created novel opportunities to prevent sexual HIV-1 transmission but also stimulated research to unravel the natural role of these factors. We discuss here the identification of these intriguing structures, their molecular properties, and their effects on both sexually transmitted diseases and reproductive health. Moreover, we review strategies to antagonize semen amyloid to prevent sexual virus transmission.
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