Characterization of millisecond time-scale dynamics in the molten globule state of alpha-lactalbumin by NMR.
Characterization of millisecond time-scale dynamics in the molten globule state of alpha-lactalbumin by NMR.
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通过 NMR 表征 α-乳清蛋白熔球状态的毫秒时间尺度动力学。
DOI：
10.1006/jmbi.1999.3250
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发表时间：
1999
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Baum,J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kim,S;Bracken,C;Baum,J
用~（15）N横向弛豫速率（R_2）表征了α-乳清蛋白熔融球（MG）态的运动动力学。本文提出了一种改进的Carr-Purcell-Meiboom-Gill（CPMG）R2脉冲序列，以克服毫秒级复杂动力学引起的谱线极端展宽所引起的灵敏度损失。使用此脉冲序列，通过检查作为CPMG延迟值的函数的15 N横向弛豫速率来提取化学交换速率。结果清楚地表明α-乳白蛋白熔融球态的15 N骨架共振中存在0.2- 0.5ms的普遍构象交换。构象交换速率的温度依赖性在10 ° C和30 °C之间显示出标准的Arrhenius动力学行为。估计的活化能范围从0.8至4.4千卡/摩尔，表明低能量的障碍相对于天然状态的蛋白质的构象波动。的波动和低能量的障碍可能是至关重要的指导搜索接触，将导致从MG状态的过渡到原生状态。
The motional dynamics of the molten globule (MG) state of α-lactalbumin have been characterized using15N transverse relaxation rates (R2). A modified version of the Carr-Purcell-Meiboom-Gill (CPMG) R2pulse sequence is proposed in order to overcome the loss of sensitivity that arises from extreme line broadening due to complex dynamics on the millisecond time-scale. Using this pulse sequence, chemical exchange rates were extracted by examining the15N transverse relaxation rates as a function of CPMG delay values. The results clearly illustrate that pervasive conformational exchange of 0.2-0.5 ms in the15N backbone resonances of the molten globule state of α-lactalbumin. The temperature dependence of the conformational exchange rates display standard Arrhenius kinetic behavior between 10 and 30 °C. Estimates of the activation energies range from 0.8 to 4.4 kcal/mol, indicating a low energetic barrier to conformational fluctuations relative to native state proteins. The fluctuations and low energetic barriers may be critical for directing the search for contacts that will result in the transition from the MG state to the native state.
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